Строение и функции белков
жүктеу/скачать 1,7 Mb.
|
сборник задач-конечный
| СПРАВОЧНЫЙ МАТЕРИАЛ
Классификация аминокислот, основанная на полярности радикалов Кривые, полученные при титровании 0,1 М раствора аланина 0,1 М раствором НСl (а) и 0,1 М раствором NаОН (б) Теоретический график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата при постоянной концентрации фермента а – реакция первого порядка ( при [S] < Km скорость реакции пропорциональна концентрации субстрата); б – реакция смешанного порядка; в – реакция нулевого порядка, когда v =Vmax и скорость реакции не зависит от концентрации субстрата. Уравнение содержит две величины (два кинетических параметра), которые не зависят от концентрации субстрата [А] (или [S]), но характеризуют свойства фермента: это произведение kкат [E]t, соответствующее максимальной скорости реакции Vmax при высокой концентрации субстрата, и константа Михаэлиса Кm, характеризующая сродство фермента к субстрату. Физический смысл Кm можно выяснить из уравнения Михаэлиса—Ментен. В частном случае, когда v = 1/2 Vmax, после соответствующего преобразования этого уравнения мы получим Кm = [S]. Таким образом, Кm равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной; Кm имеет размерность моль·л-1. Для ферментов, имеющих относительную специфичность, величина Кm может изменяться в зависимости от структуры субстрата; она также изменяется от значения рН и температуры. Эта кинетическая константа дает возможность оценить действие определенного фермента по отношению к данному субстрату. Вторая кинетическая константа Vmax довольно четко выражает жүктеу/скачать 1,7 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|