1. Выберите правильное определение вторичной структуры белка.
способ укладки протомеров в олигомерном белке.
последовательность аминокислот, соединенных пептидной связью в полипептидной цепи.
пространственная укладка полипептидной цепи, стабилизированная преимущественно слабыми связями между радикалами аминокислот.
способ укладки полипептидной цепи в виде α - спиралей и
ß-структур.
Объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры.
2. Подберите к каждому уровню структурной организации белка соответствующее понятие.
Первичная
Вторичная
Третичная
Четвертичная
А) конформация пептидного остова, в формировании которой участвуют водородные связи между пептидными группировками.
В) порядок чередования аминокислот в белках.
С) пространственные расположения и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке.
Д) конформация полипептидной цепи, стабилизированная межрадикальными связями.
3. Выберите наиболее полное определение четвертичной структуры белка.
Способ укладки полипептидной цепи в пространстве.
Пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур.
Количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке.
порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.
Способ укладки полипептидной цепи в виде α - спиралей и
ß-структур.
4. Выберите определение третичной структуры белка.
Пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова.
порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.
Конформация белка, стабилизированная преимущественно ковалентными связями между радикалами аминокислот.
Способ укладки протомеров в олигомерном белке.
5. Какие из перечисленных ниже взаимодействий обусловлены комплементарностью молекул?
белка с лигандом.
протомеров в олигомерном белке.
белка с диполями воды в растворе.
функционально связанных ферментов при формировании полиферментных комплексов.
различных белков в процессе самосборки клеточных органелл.
радикалов аминокислот при формировании третичной структуры белка.
6. Что понимается под изменением конформации белка?
Изменение аминокислотной последовательности полипептидной цепи.
изменение вторичной и третичной структуры полипептидных цепей.
замену одной простетической группы в сложном белке на другую простетическую группу.
изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка.
7. Какие из перечисленных ниже физико-химических свойств белков лежат в основе их разделения методом ионообменной хроматографии и электрофореза?
1. гидратация молекул.
А. Используются в ионообменной хроматографии.
2. заряд молекул.
В. Применяется для электрофореза.
3. форма молекул.
С. Применяется для обоих методов.
4. молекулярная масса.
Д. Не используется в данных методах.
8. Подберите к каждой из аминокислот соответствующее свойство радикала
1. Три. А. Гидрофильный, с анионной группой.
2. Асп. В. Гидрофильный, с катионной группой.
3. Цис. С. Гидрофильный не заряженный.
4. Лей. D. Гидрофобный.
9. Выберите парные сочетания ключевых слов или фрагментов фраз, обозначенных буквами А, Б, В, Г и смысловых завершающих предложений, обозначенных буквами а, б, в, г.