Актиннің талшықтары миозиннің талшықтарының арасында жылжиды
Бұлшық еттің жиырылу механизмі
Бастапқы кезде миозин бастары АТФ-пен толтырылады
Үлкен бұрышта еркін қозғала отыра, миозиннің бастары F – актинмен байланысып, фибрилланың осімен 90о бұрыш құрайды
Са++ иондарының қатысуымен миозиннің актинмен ассоциациясы Са-АТФ-азаны белсендіреді, АТФ гидролизденеді, АДФ және бейорганикалық фосфат бөлінеді.
Бұл миозин бастарының актинмен өзара байланысу бұрышын 90о тан 45о –қа өзгертеді де, актин саркомердің ортасына қарай 10-15 нм-ге жылжиды, яғни F-актин-миозин комплексі белоктарының конформациясы өзгереді – жиырылу жүреді.
Бұлшық еттің босаңсу механизмі
Са иондары Т-жүйенің цистерналарына енгізіледі, бұл миозин бастарындағы АТФ-азаның инактивациясына әкеледі
АТФ-тың жаңа молекулалары миозин - F-актин комплексіндегі миозин бастарымен байланысады, миозин-АТФ комплексі түзіледі, оның актинге жақындығы төмен болғандықтан, миозин бастары F-актиннен бөлініп кетеді.
Саркомердің жуан және жіңішке жіпшелері белоктарының бастапқы конформациясы қалпына келеді – босаңсу жүреді.
Жиырылу және босаңсу механизмдерінің ең басты лимиттеуші факторы – АТФ
Басты реттеуші – Са иондары
Олар саркоплазматикалық ретикулум цистерналарында арнайы Са-байланыстырушы белок кальсеквестринмен комплекс түрінде жинақталады
Regulation of muscle contraction
Регуляция сокращения и расслабления мышц
Любое мышечное сокращение опосредуется Са2+.
Кальциевые насосы постоянно перекачивают Са2+ из саркоплазмы в саркоплазматический ретикулюм (у скелетных мышц) или межклеточный матрикс (миокард) (при участии Са-связывающего белка - кальсеквестрина).
В результате в саркоплазме покоящейся мышцы концентрация Са2+ =10-7-10-8 моль/л.
