Федеральное агентство по образованию

 
225
Для 
0
β-изомер
 
0
c

: 
0
0
S
v c  · 10
–4
, усл.ед./М 
0,56 1,78 3,23 4,18 
v
0
, усл.ед. 
5,55 4,45 2,94 2,09 
 
0
1
2
3
4
5
1
2
3
4
5
6
7
v
0
, ус
л.
ед
.
v
0
/c
S
0
 · 10
4
, усл.ед./М
 
 
Уравнение  прямой  имеет  вид 
4
0
0
0
S
6,11 0,97 10
v
v c




,  поэтому 
получаем v
max
 = 6,11 усл.ед., K
M
 = 0,97 · 10
–4
 М. 
Для 
0
5
β-изомер
 0,5 10
c



 М: 
0
0
S
v c  · 10
–4
, усл.ед./М 
0,48 1,51 2,81 3,58 
v
0
, усл.ед. 
4,77 3,78 2,56 1,79 
 
0
1
2
3
4
1
2
3
4
5
6
v
0
/c
S
0
 · 10
4
, усл.ед./М
v
0
, ус
л.
ед
.
 
 
Уравнение  прямой 
4
0
0
0
S
5,23 0,96 10
v
v c




.  Откуда  v
max,эф
 = 
= 5,23 усл.ед., K
M,эф
 = 0,96 · 10
–4
 М. 

 
226
Для 
0
5
β-изомер
 1,0 10
c



 М: 
0
0
S
v c  · 10
–4
, усл.ед./М 
0,40 1,27 2,37 2,98 
v
0
, усл.ед. 
4,00 3,18 2,16 1,49 
 
0
1
2
3
1
2
3
4
5
v
0
/c
S
0
 · 10
4
, усл.ед./М
v
0
, ус
л.
ед
.
 
 
Уравнение  прямой 
4
0
0
0
S
4,40 0,96 10
v
v c




.  Откуда  v
max,эф
 = 
= 4,40 усл.ед., K
M,эф
 = 0,96 · 10
–4
 М. 
Для 
0
5
β-изомер
 2,0 10
c



 М: 
0
0
S
v c  · 10
–4
, усл.ед./М 
0,29 0,91 0,67 2,12 
v
0
, усл.ед. 
2,86 2,28 1,52 1,06 
 
0
1
2
3
0
1
2
3
4
v
0
/c
S
0
 · 10
4
, усл.ед./М
v
0
, ус
л.
ед
.
 
 

 
227
Уравнение  прямой 
4
0
0
0
S
3,16 0,98 10
v
v
c




.  Откуда  v
max,эф
 = 
= 3,16 усл.ед., K
M,эф
 = 0,98 · 10
–4
 М. 
Для 
0
5
β-изомер
 3,0 10
c



 М: 
0
0
S
v c  · 10
–4
, усл.ед./М 
0,24 0,63 1,36 1,74 
v
0
, усл.ед. 
2,38 1,58 1,24 0,87 
 
0
0.4
0.8
1.2
1.6
2
0.4
0.8
1.2
1.6
2.0
2.4
2.8
v
0
/c
S
0
 · 10
4
, усл.ед./М
v
0
, ус
л.
ед
.
 
 
Уравнение  прямой 
4
0
0
0
S
2,41 0,90 10
v
v
c




.  Откуда  v
max,эф
 = 
= 2,41 усл.ед., K
M,эф
 = 0,90 · 10
–4
 М. 
Как видно из полученных значений, константа Михаэлиса остается 
неизменной,  а  максимальная  скорость  меняется.  На  этом  основании 
можно сделать вывод, что ингибирование — неконкурентное. 
Рассчитаем  константу  ингибирования  для 
0
5
β-изомер
1,0 10
c



 М  по 
уравнению:  
 
0
I
I
max
max,эф
/
1
c
K
v
v


; 
 
5
5
I
10
5,3 10
5,23 / 4,40 1
K






 М. 

 
228
10.4.  ЗАДАЧИ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОГО РЕШЕНИЯ 
1.  Определите  значения  v
max
,  K
М
,  и  k
кат
  гидролиза  метилового  эфира  
N-ацетил-1-фенилаланина,  катализируемого  трипсином,  исходя  из 
приведенных  ниже  данных.  Начальная  концентрация  трипсина  равна 
1,41 · 10
–6
 моль/дм
3
. 
0
S
c  · 10
3
, моль/дм
3
 
10,0 8,0 6,7 5,5 5,0 
v
0
 · 10
6
, моль/(дм
3
 с) 
3,33 2,81 2,79 2,45 2,08 
2.  Определите  значения  кинетических  параметров:  v
max
,  K
М
,  и  k
кат
 
гидролиза  метилового  эфира K-ацетил-1-валина,  катализируемого  
-химотрипсином,  исходя  из  приведенных  ниже  данных.  Начальная 
концентрация фермента равна 3,8 · 10
–5
 моль/дм
3
. 
0
S
c , моль/дм
3
 
0,200 0,124 0,091 0,071 0,060 
v
0
 · 10
6
, моль/(дм
3
 с) 
4,57 3,83 3,31 2,93 2,74 
3.  Реакцию  переноса  аминогруппы  с  глутаминовой  кислоты  на 
щавелево-уксусную  осуществляет  фермент  трансаминаза.  Рассчитайте 
K
М
, и v
max
, исходя из приведенных ниже данных: 
0
S
c  · 10
6
, моль/дм
3
 
0,30 0,50 2,00 4,00  10,00 
v
0
 · 10
6
, моль/(дм
3
 с) 
0,17 0,27 0,65 0,78  0,81 
4.  При  добавлении  ингибитора  в  ферментативную  систему, 
подчиняющуюся  схеме  Михаэлиса–Ментен,  максимальная  скорость 
реакции  уменьшилась  в 5 раз,  а  K
М
  не  изменилась.  Предложите  схему 
ингибирования  и  рассчитайте  K
I
,  если  концентрация  ингибитора 
равнялась 4 · 10
–5
 моль/дм
3
. 
5.  Из  приведенных  ниже  данных  для  ферментативной  реакции, 
подчиняющейся  схеме  и  уравнению  Михаэлиса–Ментен,  определите 
схему действия ингибитора при его концентрации 
0
I
c  = 6 · 10
–3
 моль/дм
3
. 
Вычислите значения K
М
, K
I
, и v
max
.
 
0
S
c  · 10
3
, моль/дм
3
 
2,0 3,0 4,0 10,0 15,0 
v
0
 · 10
6
, г/(дм
3
 ч) 
139 179 213  313  370 
v
I
 · 10
6
, г/(дм
3
 ч) 88 
121 
149 
257 
313 
6.  Реакция  восстановления  пирувата  лактатдегидрогеназой  ингибиру-
ется  высокими  концентрациями  субстрата.  Определите  значения 
кинетических параметров: K
М
, K
SI
 и v
max
. 

 
229
0
S
c  · 10
3
, моль/дм
3
 
0,03 0,05 0,50 0,70 3,00  10,00 
v
0
 · 10
6
, г/(дм
3
 ч) 
3,70 4,39  4,9  3,90 1,80  1,10 
7.  Реакция  иодида N-метил-7-цетоксихинолина,  катализируемого 
ацетилхолинэстеразой,  ингибируется  субстратом  с  образованием 
неактивного  комплекса  ЕSI.  Определите  значения  кинетических 
параметров: K
М
, K
SI
 и v
max
. 
0
S
c  · 10
6
, моль/дм
3
 
10,0 8,0 6,7 5,5 5,0 
v
0
, усл.ед. 
3,33 2,81 2,79 2,45 2,08 
0
S
c  · 10
3
, моль/дм
3
 
10,0 8,0 6,7 5,5 5,0 
v
I
 · 10
6
, г/(дм
3
 ч) 
3,33 2,81 2,79 2,45 2,08 
8.  Определите  из  приведенных  ниже  данных  тип  ингибирования 
глутаматдегидрогеназы 
салицилатом, 
концентрация 
которого 
составляет 0,040 моль/дм
3
  и  поддерживается  постоянной.  Вычислите 
кинетические  параметры  и  константу  диссоциации  фермент-
ингибиторного комплекса. 
0
S
c  · 10
3
, моль/дм
3
 
1,5 2,0 3,0 4,0 8,0  16 
v
0
 · 10
3
, г/(дм
3
 мин) 
0,21 0,25 0,28 0,33 0,44 0,40 
v
I
 · 10
3
, г/(дм
3
 мин) 
0,08 0,10 0,12 0,13 0,16 0,18 
9.  Определите  из  приведенных  ниже  данных  тип  ингибирования, 
константу  Михаэлиса,  константу  диссоциации  комплекса  «фермент–
ингибитор»  и  величину  предельной  скорости  в  реакции  окисления  
N-метилглутомата,  катализируемой N-метилглутаматдегидрогеназой  в 
присутствии ингибитора 
-кетоглутарата по следующим данным: 
0
I
c  = 0 
и 
0
I
c  = 3 · 10
3
 моль/дм
3
.  
0
S
c  · 10
4
, моль/дм
3
 
1,000 0,625 0,500 0,417 0,264 
v
0
 · 10
3
, г/(дм
3
 мин) 
1,67 1,43 1,33 1,25 1,00 
0
S
c  · 10
4
, моль/дм
3
 
5,00 1,67 1,00 0,667 0,500 
v
I
 · 10
6
, г/(дм
3
 мин) 
1,56 1,00 0,77 0,57 0,45 
10. Пара-нитроанилид N-бензоил-аргинина  является  одновременно  и 
субстратом, 
и 
ингибитором 
гидролиза, 
катализируемого 
протеалитическим  ферментом  бактериального  происхождения.  При 
избыточных концентрациях субстрата образуется неактивный комплекс 
фермента 
с 
двумя 
молекулами 
субстрата 
ЕS
1
. 
Используя 
экспериментальные данные, определите значения K
M
, k
кат
, и K
S1
.
 

 
230
0
S
c  · 10
6
, моль/дм
3
 
10,0 8,0 6,7 5,5 5,0 
[
v/Е]
0
, c
–1
 
3,33 2,81 2,79 2,45 2,08 
0
S
c  · 10
3
, моль/дм
3
 
10,0 8,0 6,7 5,5 5,0 
[
v/Е]
0
, c
–1
 
3,33 2,81 2,79 2,45 2,08 
11. 
-Кетоглуторат — конкурентный  ингибитор  реакции  окисления  
N-метил-L-глутамата, 
катализируемой N-метилглутамат-
дегидрогеназой.  Определите  константу  диссоциации  комплекса 
«фермент–ингибитор». Известны данные о влиянии 
-кетоглутората на 
кинетику окисления N-метил-L-глутамата: 
0
α-кетоглуторат
c
 · 10
4
, М 
0
S
c  · 10
4
, М 
v
0
 · 10
6
, моль/мин 
0 
1,00 
0,625 
0,500 
0,417 
0,264 
1,67 
1,43 
1,33 
1,25 
1,00 
0,6 
1,67 
1,00 
0,625 
0,500 
0,330 
1,67 
1,43 
1,18 
1,04 
0,83 
3,0 
5,00 
1,67 
1,00 
0,667 
0,500 
1,56 
1,00 
0,77 
0,57 
0,45 
12. Определите  константы  Михаэлиса  и  значение  максимальной 
скорости  (K
M
  и  v
max
)  всеми  возможными  методами  для  реакции 
гидролиза  метилового  эфира N-ацетил-L-валина,  катализируемого  
-химотрипсином. Известны данные о зависимости начальной скорости 
от концентрации субстрата: 
0
S
c , М 
0,200 0,124 0,124 0,091 0,091 0,071 0,071 0,060 0,060
v
0
 · 10
6
, моль/с  4,57 3,83 3,84 3,33 3,31 2,97 2,93 2,67 2,74 
13. Гидролиз 
ацетинхолина 
катализируется 
ферментом 
ацетилхолинэстеразой.  Число  оборотов  составляет 25000 с
–1
.  Сколько 
времени  потребуется  ферменту  для  расщепления  одной  молекулы 
ацетилхолина? 

 
231
14. Для некоторой ферментативной реакции константа Михаэлиса равна 
0,035 моль/дм
3
.  Скорость  реакции  при  концентрации  субстрата 
0,110 моль/дм
3
  равна  1,15 · 10
–3
 моль/дм
3
 с.  Рассчитайте  максимальную 
скорость этой реакции. 
15. Начальная  скорость  окисления  сукцината  натрия  в  фумарат  натрия 
под  действием  фермента  сукциноксидазы  измерена  для  ряда 
концентраций субстрата: 
0
S
c  · 10
4
, моль/дм
3
 
100,0 20,0 10,0 5,0  3,3 
v
I
 · 10
6
, моль/(дм
3
 с) 
1,17  0,99 0,79 0,62 0,50 
Определите константу Михаэлиса данной реакции. 
16. При  добавлении  конкурентного  ингибитора  в  ферментативную 
систему, 
подчиняющуюся 
схеме 
Михаэлиса–Ментен  
(K
М
 = 2,5 · 10
–3
 моль/дм
3
),  скорость  реакции  уменьшилась  на 60 %. 
Концентрация  субстрата  равна  3,0 · 10
–3
 моль/дм
3
,  концентрация 
ингибитора — 3,0 · 10
–4
 моль/дм
3
.  При  какой  концентрации  субстрата 
скорость реакции составит 30 % от исходной, при той же концентрации 
ингибитора? 
17. При  добавлении  конкурентного  ингибитора  в  ферментативную 
систему, 
подчиняющуюся 
схеме 
Михаэлиса–Ментен  
(K
М
 = 3,0 · 10
–3
 моль/дм
3
),  скорость  реакции  уменьшилась  на 70 %. 
Концентрация  субстрата  равна  2,5 · 10
–3
 моль/дм
3
,  концентрация 
ингибитора — 5,0 · 10
–4
 моль/дм
3
.  При  какой  концентрации  субстрата 
скорость реакции составит 35 % от исходной, при той же концентрации 
ингибитора? 
18. Декорбоксилирование 
-кетокислот,  катализируемое  ферментом 
декорбоксилирования,  можно  измерить  по  скорости  образования CO
2
. 
Из  данных  о  начальной  скорости  процесса,  приведенных  в  таблице, 
определите  константу  Михаэлиса–Ментен  и  максимальную  скорость 
процесса по способу Лайнуивера–Берка. 
0
S
c , моль/дм
3
 
2,500 1,000 0,714 0,526 0,250 
v
0
 · 10
3
, моль/дм
3 
за 2 мин 
0,588 0,500 0,417 0,370 0,256 
19. Гидролиз 
сахарозы 
в 
присутствии 
фермента 
инвертаза 
регистрируют, 
измеряя 
начальную 
скорость 
изменения 
полярометрических (оптическое вращение) показателей при различных 
начальных концентрациях сахарозы. Реакция обратимо ингибировалась 
при добавлении мочевины (c
моч
 = 2 моль/дм
3
). 

 
232
0,сах
c
, моль/дм
3
 
0,0292 0,0584 0,0876 0,117 0,175 0,234 
0

, усл.ед. 
0,182 0,265 0,311 0,330 
0,372 
0,371 
0

 , усл.ед. 
0,083 0,119 0,154 0,167 
0,192 
0,188 
Определите  константу  Михаэлиса–Ментен  и  максимальную  ско-
рость  процесса  по  способу  Лайнуивера–Берка.  Оцените  влияние  моче-
вины и определите, является ли она конкурентным или неконкурентным 
ингибитором фермента этой реакции. Определите константу диссоциа-
ции комплекса «фермент–ингибитор». 
 

 
233
Г Л А В А   1 1 .   ГЕТЕРОГЕННЫЙ КАТАЛИЗ 
Гетерогенные  каталитические  реакции  обычно  проводятся  с  уча-
стием твердого катализатора. Реагенты могут находиться как в газооб-
разном, так и в жидком состоянии.  
Обычно  гетерогенно-каталитические  реакции  протекают  в  объеме 
монослоя  (взаимодействие  нейтральных  молекул  и  активного  центра 
происходит на небольших расстояниях между ними). В этом случае ре-
акционным  пространством  является  этот  объем,  а  скорость  реакции 
пропорциональна  количеству  молекул  на  поверхности.  Считая,  что  ак-
тивные центры катализатора одинаковы, т. е., используя одно значение 
константы скорости, а также то допущение, что число центров С посто-
янно или изменяется линейно, для реакции  
 
А
адс
 + B
адс
 + K 
 продукты (11.1) 
можно записать следующее кинетическое уравнение: 
 
A
A
B
K
m
m
m
m
d
,
d
N
N
N
N
v
k
V
t
V
V
V
 



 (11.2) 
где  N
A
,  N
B
,  N
K
 — число  адсорбированных  молекул  А,  В  и  свободных 
центров катализатора K; V
m
 — объем монослоя. Введем понятие степе-
ни заполнения  монослоя: 
m
/
a a


. 

 — отношение числа  молекул, ад-
сорбированных  на  единице  поверхности  или  массы  адсорбента,  к  мак-
симально  возможному  числу,  при  полном  заполнении  монослоя.  При-
мем, что ориентация сложных молекул относительно поверхности в мо-
нослое не меняется. В этом случае 
 
m
m
m
m
m
/
N
N
V
S
a a
N
N
S
V




, (11.3) 
где S — удельная поверхность адсорбента. Для активных центров ката-
лизатора  введем  аналогичным  образом  долю  свободных  центров 
K
m,K
/
N
N


. Выразив поверхностные концентрации веществ через сте-
пени заполнения, после подстановки в уравнение скорости получим: 

 
234
 
A
m,A
m,A
m,B
m,K
A
B
0
m
m
m
m
d
d
N
N
N
N
v
k
V
t
V
V
V




 

.  
(11.4) 
Это уравнение в литературе называется законом действующих по-
верхностей. Постоянные величины 
m,A
N
, 
m
V можно включить в констан-
ту  k.  Тогда  скорость  гетерогенной  каталитической  реакции  запишется 
как: 
 
A
A B 0
d
d
v
k
t

  

 

.  
(11.5) 
В приведенных уравнениях эффективная константа k' всегда имеет 
размерность обратного времени. 
В  том  случае,  если  в  ходе  необратимой  реакции  число  свободных 
центров уменьшается, например, за счет адсорбции продуктов реакции: 
 
А(адс) + С 
 P
1
(адс) + P
2
(адс) + С' (11.6) 
то  в  выражении  для  константы  равновесия  появится  отношение  числа 
свободных  центров  при  адсорбции  продуктов  к  числу  свободных  цен-
тров  при адсорбции  исходных  веществ.  В  таком  случае  скорость  реак-
ции записывают в виде: 
 
A
A B 0
d
d
v
k
t


  


 

,  
(11.7) 
где 

  > 0 — изменение числа активных центров. Если каждая молеку-
ла занимает только один центр, то 
i
i


 

, т. е. равна сумме стехио-
метрических коэффициентов веществ, участвующих в реакции (напом-
ним,  что  исходные  вещества  имеют  отрицательные  стехиометрические 
коэффициенты).  
Реакции,  протекающие  с  участием  только  адсорбированных  моле-
кул,  называют  процессами,  имеющими  механизм  Лэнгмюра–
Хиншельвуда. Скорость такой реакции будет иметь предельное значение 
при полном заполнении поверхности адсорбированными веществами. 
В  уравнение  реакции,  протекающей  при  взаимодействии  ад-
сорбированных молекул с молекулами из газовой фазы, кроме 
i

 будет 
входить концентрация (давление) вещества в газовой фазе: 

 
235
 
1
2
1
2
1
2
1
2
A
A
A
A
A
0
d
...
d
n
n
n
n
v
k
P P
t


 


 

.  
(11.8) 
Такие процессы обозначают как имеющие механизм Ридиела–Или. 
В этом случае при увеличении давления вещества В при заданной сте-
пени  заполнения  веществом  А  (вплоть  до 1) скорость  реакции  будет 
увеличиваться до предела, соответствующего максимально возможной в 
объеме реактора концентрации В. 
Таким образом, одной из важных стадий каталитического процесса 
является  адсорбция  реагирующих  молекул  на  поверхности  катализато-
ра.  
Для  решения  кинетических  уравнений  необходимо  задать  уравне-
ние,  описывающее  адсорбцию  веществ  на  поверхности.  Обычно  ад-
сорбцию на поверхности выражают изотермами. 

жүктеу/скачать 1,59 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: