Ақуыздардың негізгі аминқышқылдары

Кейбір ақуыздарда басқа да сирек кездесетін аминқышқылдар болады. Мысалы, коллагенде-гидроксипролин, гидроксилизин; протромбинде-γ-карбоксиглутамин қышқылы т.б. Ақуыз молекуласында аминқышқылдар бір-бірімен пептидтік байланыс арқылы байланысып үлкенді кішілі полипептид тізбегін пайда етеді. Мұны ақуыздың І реттік құрылымы деп атайды. Осы құрылым (полипептид) а-РНҚ кодондарының бірізділігі арқылы кодталып, трансляция кезінде синтезделінеді.

-NН - СН – С – NН – СН - С -NН - СН - С - NН-СН-С-

Пептидтердің аталуы оның құрамына кіретін аминқышқылдар атауларына байланысты болады, мысалы: глицин және аланин аминқышқылдарынан құрылған дипептидті-глицил-аланин; глицин, аланин және лизин аминқышқылдарынан тұратын трипептидті –глицил-аланил-лизин деп атайды. Пептидтік теория ақуыздардың көптеген физикалық-химиялық және биологиялық қасиеттерін дұрыс түсіндіруге мүмкіндік берді. Сонымен қатар, ол қалайша физикалық-химиялық қасиеттері, атқаратын қызметтері түрліше болып келетін ақуыздардың табиғатта сан алуан формаларының кездесетінін де дәлелдеді. Мысалы, 2 аминқышқылдар-глицин және аланин, екі түрлі дипептид пайда ете алады: глицил-аланин және аланил-глицин. Оларды изомерлер деп атайды. Аминқышқылдар бірізділігінің түрліше болуына байланысты изомерлердің физикалық-химиялық қасиеттері, қызметтері де әртүрлі болады. Бірізділік тізбегінде түрліше комбинациялануы салдарынан 3 аминқышқылынан (глицин, аланин, лизин) 6 түрлі трипептид түзіледі:

1) глицил-аланил-лизин; 2) глицил-лизил-аланин; 3) аланил-глицил-лизин; 4) аланил-лизил-глицин; 5) лизил-аланил-глицин; 6) лизил-глицил-аланин.

Ақуыз молекуласында 20 аминқышқылдардың болатындығын ескерсек, онда орлардың түрліше комбинациялануы нәтижесінде, қасиеттері әртүрлі болып келетін қаншама изомерлердің түзілетінін есептеу қиын емес (20ⁿ).

Сонымен, 20 аминқышқылдардан қызметтері, қасиеттері әртүрлі 2.4х10¹⁸ изомерлерді құрастыруға болады. Бірақ, тек 20 аминқышқылдардан құрылған ақуыз молекуласы өте қысқа болады, оның молекулалық массасы небәрі 2600 Да –дай. Дегенмен, полипептид тізбегіндегі аминқышқылдар көптеген рет қайталануы мүмкін, сондықтан да олардың изомерлерінің саны да еселеп өседі. Егер молекулалық массасы 34000 Да ақуыз молекуласындағы 12 аминқышқылдар түрліше ара-қатынаста қайталанатын болса, онда оның изомерлерінің саны 10³⁰⁰-ге тең болар еді. Ал егер, ақуыз молекуласындағы барлық 20 аминқышқылдар әртүрлі ара-қатынаста қайталанады десек, онда мүмкін болған бірізділіктер саны әлде қайда көп болатындығы өзінен өзі түсінікті. Тізбек ұзындығына қарай табиғаттағы барлық ақуыздық заттарды пептидтер (олигопептидтер) (2-10 аминқышқылдарынан құрылған), полипептидтер (10-40 аминқышқылдарынан тұрады) және ақуыздар (40 тан көп аминқышқылдардан тұрады) деп бөледі.

Радикалдардың физикалық-химиялық қасиеттеріне қарай аминқышқылдарды полярлы (гидрофильді)-серин, треонин, цистидин, тирозин, гидроксипролин, аспарагин, глутамин, аспарагин қышқылы, глутамин қышқылы, аргинин, лизин, гидроксилизин, гистидин және полярлы емес (гидрофобты)-глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин деп бөледі. Сонымен қатар, адам ағзасында синтезделу мүмкіншіліктеріне қарай, аминқышқылдарды – алмастыруға болмайтын аминқышқылдар (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан) ағзада синтезделмейді, ағзаға тек ас құрамында енуі қажет. Жартылай алмастыруға болатын аминқышқылдар (аргинин, тирозин, гистидин) – ағзада синтезделінеді, бірақ олардың ағзадағы қоры жеткіліксіз болғандықтан әлсін-әлсін ас құрамында енуі қажет. Алмастыруға болатын аминқышқылдар (глицин, аланин, серин, аспарагин қышқылы, глутамин қышқылы, аспарагин, глутамин, цистеин, пролин) – ағзада синтезделінеді, деп бөледі.

Пептидтік тізбектің көптеген фрагменттері алғаш -ширатпа не β-құрылым күйінде болады. Ақуыз молекуласының кеңістікте мұндай қарапайым жинақталуын ІІ реттік құрылым деп атайды.

Глобулалы ақуыз молекуласында әртүрлі екінші реттік құрылымдар және құрылымсыз (яғни екінші реттік құрылымдары болмайтын) учаскелер кездесуі мүмкін. Мысалы, миозин, тропомиозин, -керотин тек -ширатпадан, фиброин, β-кератин-тек β құрылымнан тұрады.

--Ширатпада-полипептид тізбегінің қаңқасы ширатылып, аминқышқылдардың радикалдары сыртқа қарай бағытталаған болады. Бұл құрылым аминқышқылдар арасындағы сутектік байланыс арқылы тұрақтанады. Мұндай бір байланыстың пайда болуына бір аминқышқылының-NН-тобы мен екінші аминқышқылының–СО-топтары қатынасады, бірақ бұл кезде сутектік байланыс көршілес–NН-,-СО- топтары арасында емес, бір-бірінен 3 аминқышқылына алшақ орналасқан аминқышқылдардың–NН-және–СО- топтары арасында болады. Олардың бір-біріне жақындасуына ширатпа көмектеседі, нәтижеде -ширатпаның бір оралымында орташа 3,6 аминқышқылдары кездеседі.

-ширатпаның құрылысы

Бұл құрылым да NН- және –СО-топтары арасындағы сутектік байланыс арқылы тұрақтанады, бірақ аминқышқылдарының бір-біріне жақындасуы және сутектік байланыстың түзілуі қатпарлардың пайда болуы арқылы жүзеге асады. Ақуыз молекуласының не оның бір фрагментінің екінші реттік құрылымының түзілуі неге байланысты болады.

Ол ақуыздың бірінші реттік құрылымы арқылы анықталады.

Аминқышқылдарының бүйір радикалдары бұл құрылымдардың тұрақтануына тікелей қатынаспағанымен олар полипептид тізбегінің қалайша оралуын және ол орала ала ма, жоқ па осы мәселелерді анықтайды.