Молекулалық биология, медициналық генетика пәнінен Теориялық сабақтан әдістемелік өңдеу Мамандық: 0304000 «Стоматология»


Ақуыздардың негізгі аминқышқылдары



бет2/22
Дата29.01.2018
өлшемі5,29 Mb.
#35965
түріСабақ
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   22

Ақуыздардың негізгі аминқышқылдары


Аминқышқылдары

Қысқаша аталуы

Қасиеттері

Қазақша

Латынша

Глицин

Гли.

Gly, G

Гидрофобты

Аланин

Ала.

Ala, A

Гидрофобты

Валин

Вал.

Val, V

Гидрофобты

Лейцин

Лей.

Leu, L

Гидрофобты

Изолейцин

Иле.

Ile, I

Гидрофобты

Серин

Сер.

Ser, S

Гидрофильді

Треонин

Тре.

Thr, T

Гидрофильді

Аспарагин қышқылы

Асп.

Asp, D

Гидрофильді

Глутамин қышқылы

Глу.

Glu, E

Гидрофильді

Аспарагин

Асн.

Asn, N

Гидрофильді

Глутамин

Глн.

Gln, Q

Гидрофильді

Гистидин

Гис.

His, H

Гидрофильді

Лизин

Лиз.

Lys, K

Гидрофильді

Аргинин

Арг.

Arg, R

Гидрофильді

Цистеин

Цис.

Cys, C

Гидрофильді

Метионин

Мет.

Met, M

Гидрофобты

Фенилаланин

Фен.

Pha, F

Гидрофобты

Тирозин

Тир.

Tyr, Y

Гидрофильді

Триптофан

Три.

Trp, W

Гидрофобты

Пролин

Про.

Pro, P

гидрофобты

Кейбір ақуыздарда басқа да сирек кездесетін аминқышқылдар болады. Мысалы, коллагенде-гидроксипролин, гидроксилизин; протромбинде-γ-карбоксиглутамин қышқылы т.б. Ақуыз молекуласында аминқышқылдар бір-бірімен пептидтік байланыс арқылы байланысып үлкенді кішілі полипептид тізбегін пайда етеді. Мұны ақуыздың І реттік құрылымы деп атайды. Осы құрылым (полипептид) а-РНҚ кодондарының бірізділігі арқылы кодталып, трансляция кезінде синтезделінеді.



Радикалдар


-NН - СН – С – NН – СН - С -NН - СН - С - NН-СН-С-



О О О О

Аминқышқылдарының қалдықтары

Полипептид тізбегінің бір учаскесі
Әрбір жекелеген ақуыздардың поплипептид тізбегіндегі аминқышқылдар бірізділігі бірегей (уникальный) болады және ол генетикалық кодтау (тұқым қуалаушылық) арқылы айқындалады. Ал ол, өз кезегінде, осы ақуыздың ұйымдасуының жоғары құрылымдарын (ІІ-реттік, ІІІ-реттік) анықтайды. Жүздеген, мыңдаған аминқышқылдардан тұратын полипептид тізбегенің тек бір аминқышқылының алмасуының өзі ақуыз молекуласының қасиетін күрт өзгертіп, оны биологиялық белсенділіктен айыруы мүмкін. Пептидтік байланыс өзінің химиялық табиғаты бойынша ковалентті болып табылады және ақуыз молекуласының І-реттік құрылымына өте жоғары дәрежелі беріктік береді. Ақуыз молекуласының құрылысының полипептидтік теориясын 1902-1919 жылдары Э.Фишер тәжірибе жасап қалыптастырды.

Пептидтердің аталуы оның құрамына кіретін аминқышқылдар атауларына байланысты болады, мысалы: глицин және аланин аминқышқылдарынан құрылған дипептидті-глицил-аланин; глицин, аланин және лизин аминқышқылдарынан тұратын трипептидті –глицил-аланил-лизин деп атайды. Пептидтік теория ақуыздардың көптеген физикалық-химиялық және биологиялық қасиеттерін дұрыс түсіндіруге мүмкіндік берді. Сонымен қатар, ол қалайша физикалық-химиялық қасиеттері, атқаратын қызметтері түрліше болып келетін ақуыздардың табиғатта сан алуан формаларының кездесетінін де дәлелдеді. Мысалы, 2 аминқышқылдар-глицин және аланин, екі түрлі дипептид пайда ете алады: глицил-аланин және аланил-глицин. Оларды изомерлер деп атайды. Аминқышқылдар бірізділігінің түрліше болуына байланысты изомерлердің физикалық-химиялық қасиеттері, қызметтері де әртүрлі болады. Бірізділік тізбегінде түрліше комбинациялануы салдарынан 3 аминқышқылынан (глицин, аланин, лизин) 6 түрлі трипептид түзіледі:

1) глицил-аланил-лизин; 2) глицил-лизил-аланин; 3) аланил-глицил-лизин; 4) аланил-лизил-глицин; 5) лизил-аланил-глицин; 6) лизил-глицил-аланин.

Ақуыз молекуласында 20 аминқышқылдардың болатындығын ескерсек, онда орлардың түрліше комбинациялануы нәтижесінде, қасиеттері әртүрлі болып келетін қаншама изомерлердің түзілетінін есептеу қиын емес (20n).


Ақуыз молекулаларының мүмкін болған изомерлер саны


Аминқышқылдар саны

Мүмкін болған изомерлер саны (20n)

2

2

3

6

4

24

5

120

10

3628800

15

330767438000

20

243290200817664000

Сонымен, 20 аминқышқылдардан қызметтері, қасиеттері әртүрлі 2.4х1018 изомерлерді құрастыруға болады. Бірақ, тек 20 аминқышқылдардан құрылған ақуыз молекуласы өте қысқа болады, оның молекулалық массасы небәрі 2600 Да –дай. Дегенмен, полипептид тізбегіндегі аминқышқылдар көптеген рет қайталануы мүмкін, сондықтан да олардың изомерлерінің саны да еселеп өседі. Егер молекулалық массасы 34000 Да ақуыз молекуласындағы 12 аминқышқылдар түрліше ара-қатынаста қайталанатын болса, онда оның изомерлерінің саны 10300-ге тең болар еді. Ал егер, ақуыз молекуласындағы барлық 20 аминқышқылдар әртүрлі ара-қатынаста қайталанады десек, онда мүмкін болған бірізділіктер саны әлде қайда көп болатындығы өзінен өзі түсінікті. Тізбек ұзындығына қарай табиғаттағы барлық ақуыздық заттарды пептидтер (олигопептидтер) (2-10 аминқышқылдарынан құрылған), полипептидтер (10-40 аминқышқылдарынан тұрады) және ақуыздар (40 тан көп аминқышқылдардан тұрады) деп бөледі.



Жоғарыда келтірілген есептеулер, неліктен тірі табиғатта ақуыздар санының орасан көп және түрліше болатындығын дәлелдегендей. Мысалы, ішек бактериясында 3000 әртүрлі ақуыздар кездессе, адам ағзасында 5 миллионға жуық ақуыздар табылған. Сонымен бірге, ішек бактериясының бірде-бір ақуызы адам ақуыздарына ұқсамайды. Полипептид тізбегінде 3 түрлі байланыстар кезектесіп орналасқан. Олардың біреуі (пептидтік байланыс-СО-NН-) қатты болады, қозғалмайды, себебі ол ішінара қосарланған, ал қалған екеуі (-NН-СН-және-СН-СО-) қозғалып, айналып тұрады. Сондықтан да полипептид тізбегі түрліше майысып, «сынып», ақуыздың екінші, үшінші реттік құрылымдарының пайда болуына алып келеді (3 сурет).








Пептид тобының байланыстары

Радикалдардың физикалық-химиялық қасиеттеріне қарай аминқышқылдарды полярлы (гидрофильді)-серин, треонин, цистидин, тирозин, гидроксипролин, аспарагин, глутамин, аспарагин қышқылы, глутамин қышқылы, аргинин, лизин, гидроксилизин, гистидин және полярлы емес (гидрофобты)-глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин деп бөледі. Сонымен қатар, адам ағзасында синтезделу мүмкіншіліктеріне қарай, аминқышқылдарды – алмастыруға болмайтын аминқышқылдар (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан) ағзада синтезделмейді, ағзаға тек ас құрамында енуі қажет. Жартылай алмастыруға болатын аминқышқылдар (аргинин, тирозин, гистидин) – ағзада синтезделінеді, бірақ олардың ағзадағы қоры жеткіліксіз болғандықтан әлсін-әлсін ас құрамында енуі қажет. Алмастыруға болатын аминқышқылдар (глицин, аланин, серин, аспарагин қышқылы, глутамин қышқылы, аспарагин, глутамин, цистеин, пролин) – ағзада синтезделінеді, деп бөледі.


Ақуыздың екінші реттік құрылымы

Пептидтік тізбектің көптеген фрагменттері алғаш -ширатпа не β-құрылым күйінде болады. Ақуыз молекуласының кеңістікте мұндай қарапайым жинақталуын ІІ реттік құрылым деп атайды.

Глобулалы ақуыз молекуласында әртүрлі екінші реттік құрылымдар және құрылымсыз (яғни екінші реттік құрылымдары болмайтын) учаскелер кездесуі мүмкін. Мысалы, миозин, тропомиозин, -керотин тек -ширатпадан, фиброин, β-кератин-тек β құрылымнан тұрады.

--Ширатпада-полипептид тізбегінің қаңқасы ширатылып, аминқышқылдардың радикалдары сыртқа қарай бағытталаған болады. Бұл құрылым аминқышқылдар арасындағы сутектік байланыс арқылы тұрақтанады. Мұндай бір байланыстың пайда болуына бір аминқышқылының-NН-тобы мен екінші аминқышқылының–СО-топтары қатынасады, бірақ бұл кезде сутектік байланыс көршілес–NН-,-СО- топтары арасында емес, бір-бірінен 3 аминқышқылына алшақ орналасқан аминқышқылдардың–NН-және–СО- топтары арасында болады. Олардың бір-біріне жақындасуына ширатпа көмектеседі, нәтижеде -ширатпаның бір оралымында орташа 3,6 аминқышқылдары кездеседі.



-ширатпаның құрылысы



-β-Құрылым-мұнда полипептид тізбегінің қаңқасы ширатпаға ширатылмай көптеген ирелеңдеген қатпарлар пайда етеді.

Бұл құрылым да NН- және –СО-топтары арасындағы сутектік байланыс арқылы тұрақтанады, бірақ аминқышқылдарының бір-біріне жақындасуы және сутектік байланыстың түзілуі қатпарлардың пайда болуы арқылы жүзеге асады. Ақуыз молекуласының не оның бір фрагментінің екінші реттік құрылымының түзілуі неге байланысты болады.

Ол ақуыздың бірінші реттік құрылымы арқылы анықталады.

Аминқышқылдарының бүйір радикалдары бұл құрылымдардың тұрақтануына тікелей қатынаспағанымен олар полипептид тізбегінің қалайша оралуын және ол орала ала ма, жоқ па осы мәселелерді анықтайды.





Достарыңызбен бөлісу:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   22




©engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет