Тает особую важность для реаниматологии
The Structure and Function of a Red Blood Cell
жүктеу/скачать 6,61 Mb. Pdf көрінісі
|
246-151-1-PB
- Бұл бет үшін навигация:
- Адрес для корреспонденции (Correspondence to)
| The Structure and Function of a Red Blood Cell
in Health and Critical Conditions V. V. Moroz, A. M. Golubev, A. V. Afanasyev, A. N. Kuzovlev, V. A. Sergunova, O. E. Gudkova, A. M. Chernysh V.A. Negovsky Research Institute of General Reanimatology, Russian Academy of Medical Sciences, Moscow Адрес для корреспонденции (Correspondence to): Кузовлев Артем Николаевич Email: artem_kuzovlev@mail.ru
О Б Щ А Я Р Е А Н И М А Т О Л О Г И Я , 2 0 1 2 , V I I I ; 1 53
Актиновые филаменты (микрофиламенты) состоят из двух закрученных спиралью мономерных цепочек актина, порядка 7 нм в диаметре, сконцентрированных у клеточной стенки. Промежуточные филаменты состоят из субъединиц диамет ром 8—11 нм. К таким белкам относятся: спектрин, гликофо рин (рецепторный белок). Каталитические белки — «band 3гликопротеин» и гликофорин, являются одновременно ин тегральными белками мембраны, образуя ионные каналы в эритроцитарной мембране [10]. Цитоскелет эритроцита состоит из элементарных ячеек, с центром в виде актинового протофиламента, соединенного со спектриновыми гетеродимерами (рис. 5). Эластичность эритроцитарной мембраны обеспечивается взаимодействием белков цитоскелета. Молекулы интегральных белков, находя щихся в пределах одной актиновой ячейки, не могут ее поки нуть за счет латеральной диффузии. При приближении моле кул к границе ячейки ее цитоплазматическая часть вступает во взаимодействие со спектриновым филаментом, что препят ствует переходу молекулы в соседнюю ячейку. Актин в виде олигомеров взаимодействует с Nконцом молекулы спектрина и белками полосы 4.1 и 4.9. Активация фосфорилирования спектрина приводит к упрочнению связей в комплексе спект ринбелок 4.1—4.9 и, следовательно, к повышению стабильно сти мембраны [2]. Структура мембранного скелета поддерживается опре деленным соотношением АТФ и Са 2+ , т. к. протеинкиназы, осуществляющие фосфорилирование белков, являются каль цийзависимыми ферментами. Известно также, что поверхно стная вязкость мембраны понижается при уменьшении содер жания спектрина, сокращении мест связывания анкирина и нарушениях, вызванных изменениями белка полосы 4.1 [8]. Поверхностный слой эритроцита включает такие бел ки, как синдеин, анкирин, «band3», «band4.1», «band2.1» [2]. Многие мембранные белки эритроцитов являются гли копротеинами и гликолипидами, их поверхностные конце вые олигосахаридные компоненты определяют групповые свойства крови [2]. Одним из основных биофизических показателей крови являются ее реологические свойства. Реология крови (от гре ческого слова rhe'os — течение, поток) — текучесть, определяе мая совокупностью функционального состояния форменных элементов (подвижность, деформируемость, агрегационная активность эритроцитов, лейкоцитов и тромбоцитов), вязкос ти (концентрация белков и липидов) и осмолярности крови. Микроциркуляторный отдел сосудистой системы является тем местом, где проявляется наибольшее сопротивление кро жүктеу/скачать 6,61 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|