ПОӘК 042-18-10 109/03-2013 18. 09. 2013 ж. №1 басылым



бет7/8
Дата31.01.2018
өлшемі1,02 Mb.
1   2   3   4   5   6   7   8

П р о т е и н д е р


Протеиндер, олардың ерігіштігіне және изоэлектр нүктесінің орналасуына байланысты топтарға бөлінеді. Альбуминдер. Глобулиндер. Проламиндер. Гистондар. Протаминдер. Склеропротеиндер, Коллаген. Кератиндер. Эластин. Фиброин.

П р о т е и д т е р


Простетикалық бөлігінің табиғатына байланысты, протеидтерді топтарға бөледі.

Нуклеопротеидтер. Молекуласында қарапайым белок, гистондар немесе протаминдер, нуклеин қышқылымен байланысқан.

Хромопротеидтер. Қарапайым белок пен бояғыш затқа ыдырайды.

Фосфопротеидтер. Жай белок пен фосфор қышқылына гидролизденеді.

Глюкопротеидтер. Жай белок пен көмірсуларға гидролизденеді.

Липопротеидтер. Жай белок және майларға гидролизденеді.
Азоттың балансы және оның түрлері

Белоктар алмасуы – тірі организмнің тіршілігінің негізінде жатқан барлық биохимиялық процестердің орталық түйіні.

Азот теңдігінің үш түрін айыруға болады:

1. А з о т ж а м а л у ы /оң теңдік/, яғни денеден шыққан азот мөлшерінен сырттан келіп түскен азот мөлшері басым болуы. Бұл кезде организмде азоттың кідіруі салдарынан оның қорға жиналуы пайда болады. Қалыпты жағдайда бұл жас, өсімтал организмдерде, буаз малдарда және жоғары өнімді жануарларда кездеседі.

2. А з о т ж ұ қ п а у ы /теріс теңдік/, яғни денеден шыққан азот мөлшерінен сырттан келіп түскен азот мөлшерінің кем болуы. Демек, организмде органдармен тканьдердің белоктарының ыдырауынан пайда болған шығынның орнын толтыруға кемістік туады. Бұл организмнің ауру жағдайында, азықпен белоктардың толық түспеген кезінде және малды құнсыз /бағасыз/ белоктармен азықтандырған уақытта кездеседі.

3. А з о т т е п е – т е ң д і г і /теңдік/, яғни денеден шыққан азот мөлшеріне сырттан келіп түскен азот мөлшерінің тең болуы. Егер ересек организм жеткілікті мөлшерде белокпен қамтамасыз етілсе, онда ол азот тепе-теңдігінің қалыпты жағдайында болады.

Бұны азық құрамын /рацион/ жасаған кезде қадағалап еске алу керек.
Белоктардың биологиялық бағалылығы
Азық белоктары биологиялқ жағынан толық бағалы және бағасыз болып екіге бөлінеді. Белоктардың биологиялық бағалылығы амин қышқылдарының құрамына баланысты. Ал, амин қышқылдары биологиялық бағалылығы жағынан «ауыспалы» және «ауыспайтын» болып бөлінеді. «Ауыспайтын» амин қышқылдары жануар организмінде түзілмейді. Сондықтанда, олар қоректік заттармен бірге түсуі керек. Құрамында «ауыспайтын» аминқышқылдары бар белоктардың биологиялық бағалылығы өте жоғары болады.

«Ауыспайтын» амин қышқылдарына жататындар: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан және фенилаланин. «Ауыспайтын» амин қышқылдары құнарлы азықтың құрамында болады.

«Шартты түрде ауыспайтын» амин қышқылына аргинин, гистидин жатады, себебі, олардың азықтағы шамалы жетіспеушілігі ас қорыту жолындағы микробтардың синтезделуімен толықтырылады.

«Ауыспалы» амин қышқылдарына мыналар жатады: аланин, аспарагин және глутамин қышқылдары, серин, аспарагин, глутамин, глицин, пролин, тирозин, цистеин(цистин). Олар жануарлар организмінде түзіледі. Құрамына «ауыспалы» амин қышқылдары кіретін белоктардың биологиялық бағалылығы біршама төмендеу болады.

«Жарым-жарты ауыспалы» амин қышқылдарына жататындар: аргинин.

Құрамында барлық амин қышқылдары бар казеин бағалы белоктардың эталоны болып есептеледі. Азық мөлшерін /рацион/ құрғанда, белоктардың амин қышқылдық құрамын еске алу керек.

Мал шаруашылығында белок проблемасын шешу мемлекеттік маңызды іс.

Протеиннің азық құрамында жетіспеуі табын өндірісіне қайшы келеді, азықтың көп шығындалуына және мал өнімінің төмендеуіне әкеліп соғады.

Протеин проблемасын шешуде өсімдік тектес белоктардың маңызы бар. Азық белогын көбейтудің үлкен қорына шабындық-жайылым шаруашылығын ұтымды пайдалану жатады. Бұнда еліміздегі көк азықтардың 2/3 бөлігі өндіріледі.

Белок проблемасын шешуде мал азығы дақылдары егісінің құрылымын дамыту, өсімдік протеинін өндіруді молайту, бұршақ тұқымдас дақылдардың /бұршақ, сиыр жоңышқа, соя, үрме бұршақ/ егісін кеңейту маңызды роль атқарады. Мал азығына баратын дәнді дақылдарда белок 12-14% жетіспесе, ал бұршақ тұқымдастарда оның мөлшері үш есе көп.

Азықтық белокты өндіру көбінесе азықтық дақылдарды мерзімінде жинап алуға байланысты. Дақылдардың азықтық құнарлылығына жинау және сақтау әдістері де әсер етеді.

Белоктың қоры микробиологиялық және химиялық синтез жолымен өндіру арқылы молайтылады. Микробиологиялық әдіспен алынған белоктың биологиялық құндылығы өсімдік тектес белоктан әлдеқайда жоғары, оның құрамында барлық керекті заттар бар.

Күйіс қайыратын малдардың биологиялық ерекшелігіне байланысты олардың рацион құрамына 30%-ке дейін белок емес азоттық заттармен, ең бірінші несеп нәрімен ауыстыру белок жетіспеуін жоюға мүмкіндік береді.

Мал шаруашылығы өнімдерінің және балық өнеркәсібінің қалдықтары азықтық белоктың қорын толтырудың көзі. Ет өндіру өнеркәсібі жоғары белокты азық өнімдерін /сүйек ұны, ет-сүйек ұны т.т./ өндіреді.

Сонымен, протеиннің пайдалану тиімділігін негізінен екі жолмен арттыруға болады:


  1. Малдарды құнарлы азықтандару негізінде мал шаруашылық өнімдерін өндіруді үдемелдету арқылы;

  2. Протеиннің пайдалануын селекция, яғни жекеше немесе жаппай таңдау әдістері арқылы жоғарылату.

Міне, мал шараушылығында белок проблемасын шешудің жолдары осындай. Бұны іске асыру мал өнімдерін молайтуға және оның сапасын жоғарылатуға мүмкіндік береді.
Белоктардың асқорыту жолындағы өзгерістері
Тамақтың асқазанда қорытылу процесінде асқазан сөлінің тұз қышқылы үлкен роль атқарады. Біріншіден, тұз қышқылы асқазанда пепсиннің барынша активті болуына керекті сутек иондарының концентрациясын жасайды, екіншіден, ол белоктардың қопсуына, жұмсаруына және бөртуіне себеп болады, үшіншіден, тұз қышқылының арқасында асқазан сөлі бактерицидтік әсерге ие болады, яғни онда ашу, шіру процестері тоқтатылады, төртіншіден, тұз қышқылы пепсиногенді пепсинге өзгертеді.

Сонымен, асқазан сөлінің ең негігі ферменті пепсин де, ал соңғысының катализдік әсеріне жағдай туғызушы тұз қышқылы болып келеді.

Тамақ жентегі асқазаннан /күйіс қайратын малда – ұлтабардан/ уақталған мөлшерде он екі өлі ішекке келіп түседі. Бұнда белоктардың гидролиздік ыдырау процесіне протеолтикалық ферменттер /белок ыдыратқыш ферменттер/ қатысады. Бұл реакциялар рН-тың 7-8,7 мәнінде өтеді. Ұйқы безінің және ішек сөлінің гидрокарбонаттары асқазаннан келген тұз қышқылын бейтараптандырады.

Пептидтік байланыстардың 30% ұйқы безінің трипсинімен ыдырайды. Трипсин, жоғарыда айтып өткендей, аргинин, лизиннің СООН-тобымен басқа амин қышқылдарының NН2 тобынан пайда болған пептидтік байланыстарды ажыратады.

Пептидтік байланыстардың 50%-ке дерлігі ұйқы безінің екінші ферменті – химотрипсинмен ыдырайды. Фермент тирозин, фенилаланин, триптофанның СООН-тобымен басқа амин қышқылдарының NН2 тобынан пайда болған пептидтік байланыстарды ажыратады.

Қалған пептидтік байланыстар карбоксипептидаза және аминопептидазамен ыдыратылады.

Тағы да еске сала кетейік: белоктар гидролизінің пепсиннің ықпалымен болатын бірінші сатысы асқазанда өтеді, екінші сатысы – трипсиннің, химотрипсиннің және карбокси-, аминопептизалардың ықпалымен болатын, неғұрлым ұсақ пептидтер түзілетін полипептидтер гидролизі ащы ішектің ішінде өтеді.

Қорыта айтқанда, асқорыту сөлдерінің әсерімен азық белоктары амин қышқылдарына дейін ыдырайды.



Белоктардың аралық алмасуы

Амин қышқылдарының көп мөлшері белоктарды, кейінгі біраз бөлігі – гормондар, ферменттер және басқа биологиялық активті заттарды синтездеуге, ал қалған бөлігі аминсізденіп қайтадан аминденіп энергетикалық шикізат ретінде және липидтердің, көмірсулардың, нуклеин қышқылдарының биологиялық түзілуіне материал болып пайдаланылады.

2. Тотықсыздана аминсіздену

3. Гидролиз жолымен аминсіздену

4. Ішмолекулалық аминсіздену

Тотықсыздана аминдену тотыға аминсізденуге қарама-қарсы процесс.



Декарбоксилдену реакциясында зат алмасуының үшінші ақтық өнімі СО2 пайда болады. Трансаминдену /қайтадан аминдену/ - ауысатын амин қышқылдарын түзу жолы.

Трансаминдену реакциясының биологиялық маңызы зор. Бұл реакция арқылы тканьдерде бір амин қышқылынан жаңа екінші бір амин қышқылы пайда болады. Бұл, организмнің белок түзуіне керекті ауыспалы амин қышқылдарының жиынтығын алуды жеңілдетеді.

Қорыта айтқанда, амин қышқылдарының аминсіздену декарбоксильдену реакцияларының нәтижесінде тканьдерде су, көмір қышқыл газы және аммиак түзіледі. Сонымен, аммиактың пайда болу жолдары мынандайлық:

а/ амин қышқылдарының аминсізденуінде,

б/ биогендік аминдердің /гистамин, серотонин/ аминсіздену нәтижесінде,

в/ пуриндік негіздердің /гуанин, аденин/ аминсізденуі кезінде,

г/ аминқышқылдарының аминдері аминсізденгенде,

д/ пиримидиндік негіздердің /урацил, имин, цитозин/ ыдырауы нәтижесінде.



Аммиакты зиянсыздандыру жолдары

Аммиак организм үшін өте улы зат. Организмде аммиак бос күйінде болмауы керек. Ал оның организмде жиналуы өлімге әкелуі мүмкін. Бірақ, организмде аммиактың үздіксіз пайда болғанына қарамастан оның концентрациясы азғантай ғана. Бұны аммиактың сол пайда болған жерінде дереу зиянсыздандырылуымен түсіндіруге болады. Аммиакты органдармен тканьдерде усыздандыруда аспарагин және глютамин қышқылдары маңызды роль атқарады.

Аммиакты аспарагин және глютамин қрамында бауырға жеткізіледі де несеп нәрінің түзілуіне қатысады. Несеп нәрінің түзілуі организмде аммиакты усыздандырудың ең негізгі жолы. Ол барлық сүт қоректілердегі қарапайым белоктар мен амин қышқылдарының ыдырауынан пайда болатын ең ақырғы өнім.

Несеп нәрі бауырдың митохондрияларында түзіледі. Бұл процестің қазіргі теориясының негізіне Кребстың орнитин айналымы жатады.



Белоктар алмасуының реттелуі

Белоктар алмасуының барлық кезеңдері орталық жүйке жүйесімен, ішкі секреция бездерімен және азық заттарымен реттеледі. Үлкен ми сыңарларының қыртысы реттеуде ерекше орын алады. Гипоталамусте белок алмасуының орталығы табылған. Реттелу, тітіркенуге жауап ретінде, рефлекторлық жолмен іске асырылады.

Гормондар и-РНҚ-ның пайда болуын жылдамдату арқылы белоктың биологиялық түзілуіне әсер етеді. Белоктардың түзілуін соматотропин, инсулин, тироксин, кейбір андро- және эстрогендер үдетеді.

Белоктардың алмасуына қатысатын ферменттердің активтігі азықтағы витаминдердің мөлшеріне байланысты. Көптеген витаминдердің коферменттік қызмет атқаратыны белгілі. Мысалы, В2 витамині аминооксидаза коферментінің құрам бөлігі, пиридоксальфосфат декарбоксилазаның коферменті т.т.



Белоктар алмасуының бұзылуынан туатын аурулар

Белоктардың алмасуы көптеген инфекциялық, инвазиялық және жұқпайтын ауруларда бұзылады. Көбіне дұрыс құрылмаған рацион, сапасыз азықтар, азықтандыру тәртібін сақтамау белоктар алмасуының бұзылуына себепкер болып келеді. Бұл мал өнімінің төмендеуіне, күйінің нашарлауына, ал кейде опат болуына әкеледі.

Белок алмасуының бұзылуы әр түрлі формада білінеді.

Белоктық ашығу организм үшін өте қауіпті. Белоктық ашығудың екі түрін айырады: бірінші /алғашқы/ және екінші – қайтара ашығу. Алғашқы ашығу азықта жеткілікті мөлшерде ауыспайтын амин қышқылдарының болмауынан, ал екініші – қайтара ашығу ас қорыту жолының, бауырдың, ұйқы безінің ауруларында болады. Малдың өсуі бәсеңдейді, әлсіздік, ісіну пайда болады, тәбеті жоғалып, іш өту байқалады. Қан плазмасында белоктың мөлшері 30-50 %-ке төмендейді /гиперпротеинемия/, азоттың теріс балансы пайда болады.

Амин қышқылдарының алмасуының бұзылуы бірнеше түрде білінеді. Бауырдың кейбір ауруларында /гепатитте – бауыр қабынуында, циррозде/ қанда және несепте амин қышқылдарының мөлшері шұғыл жоғарылап кетеді /алкаптонурия/. Мысалы, тирозиннің алмасуы бұзылған кезде алкаптонурия өрістеуінен несеп ауада бірден қарайып кетеді.

Цистиноз кезінде цистин бауырда, бүйректе, көк бауырда /талақта/, лимфа түйіндерінде, ішектерде қабаттанады және цистиннің артық мөлшері несепте пайда болады /цистинурия/.

Фенилкетонурияда несепте фенилпирожүзім қышқылының көп мөлшері пайда болады. Бұл аурудың себебі көбінесе авитаминоз.

Күрделі белоктардың алмасуының бұзылуы. Бұнда көбінесе нуклеин және порфирин /гемоглобин, миоглобин/ алмасулары бұзылады.

1. Қанда билирубин мөлшері 0,3-0,5 г/л-ге артады. Бауыр билирубиннің көп мөлшерімен зарарсыздандырып күресе алмайды. Билирубин қайтадан қанға түсіп гипербилирубинемия туады. Қан сарысуы қара-сары түске ие болады. Да терінің, көздің кілегей қабықтары ими түске боялады. Сары ауру осылай пайда болады. Несеп қараяды, себебі онда көп мөлшерде уробилин пайда болады /уробилинурия/.

2. Хромопротеидтер алмасуы бұзылуынан подагра ауруы пайда болады. Бұл ауруда ксантиннің несеп қышқылына тотығуын катализдейтін ксантиноксидаза ферментінің активтілігі жоғарылайды. Подаграға тән қасиеттерге несеп қышқылы тұздарының шеміршектерде, әсіресе қол, аяқ буын шеміршектерінде жиналып, қабаттануы жатады. Буындар формасын өзгертеді /деформацияланады/. Науқастылық дерт туады. Одан басқа тұздар бүйрек тінінде қабаттанады. Бұл несеп қышқылының организмнен шығуын баяулатқандықтан, оның қандағы мөлшерін одан сайын жоғарылата түседі.

3. Хромопротеидтер алмасуы бұзылуынан туатын аурудың бір түріне «орақ пішінді анемия» жатады. Ген мутациясының нәтижесінде S гемоглобиннің β – тізбегіндегі 6 – орында глутаматтың орнына имин тұра қалады. Эритроциттың ішіндегі S дезоксигемоглобиннің ерігіштігі күрт төмендеп – тұнбаға түскендіктен эритроциттың формасы орақ тәрізді күйге түсіп қалады да бұзылады. Соның нәтижесінде эритроциттер оттегін тасу қызметінен айырылады немесе өте нашар тасиды. Қорытындысында «орақ тәрізді қан аздық» пайда болады. Формасы өзгерген эритроциттер ұсақ қан тамырларын бітейді.

Кейде иминия /қанмен, тканьдерде порфириндердің кенет жоғарылауы/ байқалады. Ол порфинурияға әкелгендіктен несеп қызыл түске боялады.



Негізгі ұғымдар: қайта аминдеу; декарбоксилдеу; тотыға дезаминдеу.

Бақылау сұрақтары:

1.Пепсин, трипсин, химотрипсин протеолиттік ферменттердің әсер ету ерекшеліктері қандай?

2.Дипептид гидролизін катализдейтін ферменттердің атын атаңыз

3.Три-глу-гли-вал (он) тетрапептидтің құрылымдық формуласын жазыңыз. Оған кезекпе-кезек химотрипсин және А карбоксидазамен әсер етіңіз. Пайда болған реакция өнімдерін атаңыз.

4.Аспаргин қышқылы және аланин тотығы аминозденгенде қандай өнімдер пайда болады? Реакцияның схемасын жазып, реакция өнімдерін және реакцияны катализдейтін ферменттерді атаңыз.

5.Тирозин және гистидин декарбоксильденгенде қандай диаминдер пайда болады? Айтылған аминқышқылдарының декарбоксилдену реакциясының схемасын жазып, осы реакцияларды катализдейтін ферменттерді көрсетіңіз.

6.Сына схема бойынша өтетін реакцияның теңдеуін жазыңыз:

СО2+ NH3+ 2 АТФ карбамоилфосфат-орнитин-карбамоил Синтетаза және трансфераза

7.Аланин және тирозин реакцияларының активтеусхемасын келтіріңіз. Осы реакцияларды катализдейтін ферменттерді және оның өнімдерін айтыңыз.

8.Мет-гли-вал трипептидті белоктың фрагменті түзуде пептидилтрансферазамен катализделетін реакцияның схемасын жазыңыз

9.Миоглобин полипептидтік тізбегінде 153 аминқышқылдық қалдықтар бар. Миоглобиннің аРНК-да қанша нуклеотид барын есептеп шығар.

10.АРНК-ның УГТ кодоны триптофанды кодалайды. тРНК триантикодонының бірізділікпен кезектесіп орналасу тәртібі қандай?



Ұсынылатын әдебиеттер:

Өзіңді тексер

1.α-аминқышқылдарының тотығу дезаминденуінде пайда болады: а)а-оксиқышқылы; б)а-кетоқышқылы; в)қанықпаған қышқыл; г)альдегитқышқылы

2.Декарбоксильдену реакциясында бөлініп шығады: а)көміртегі оксиді; б)аммиак; в)су; г)сутегі атомы

3.Дипептидазаның субстратасына жатады: а)аминқышқылдары; б)полипептидтер; в)дипептидтер; г)биогенді аминдер

4.Аминотрансфераза ферменті мына реакцияны катализдейді: а)дезаминдеу; б)трансаминдеу; в)тотықсыздана аминдеу; г)декарбоксильдену; д)трансгликозилдену

5.Рибосома дегеніміз: а)молекула үсітілік комплекс; б)клетка органелласы; в)мультиэнзимді комплекс; г)нуклеопротеин; д)күрделі фермент

6.АминоацилтРНК түзілгенде пайда болады: а)қарапайым эфирлі байланыс; б)пептидтік байланыс; в)гликозидтік байланыс; г) күрделіэфирлік байланыс; д)сутектік байланыс

7.аРНК-ның инициация кодонына жатады: а)УУУ, б)АЦГ, в)АУГ, г)УАГ


Микромодуль 5.2 – Нуклеотидтер алмасуы

Дәріс 12-13. Нуклеин қышқылдарының биохимиясы

Дәріс сабақтың мазмұны:

1. ДНҚ және РНҚ құрылыстары

2. Пуриндік және пиримидиндік негіздер

3. Нуклеин қышқылдарының түзілуі

4. Алмасуы

ДНҚ –ның құрылысы

Дезоксирибонуклеин қышқылы екі полинуклеотидтік тізбектен тұратын оралым /спираль/ тәрізді ширатылған молекула.

ДНҚ – нуклеотидтердің полимері, күрделі молекулалық зат. Оның мономерлері – нуклеотидтер. Нуклеотидтердің құрамына азоттық негіз /аденин, гуанин, имин, цитозин/, көмірсутек – дезоксирибоза және фосфор қышқылының қалдығы кіреді.

Нуклеотидтер тек азоттық негіздермен ажыратылады да, солардың бас әріптерімен белгіленеді /А, Г, Т, Ц/.

ДНҚ–ның біріншілей құрылымы деп, оның молекуласындағы нуклеотид қалдықтарының белгілі тәртіппен /ретпен/ кезектесіп қайталануын айтады.

ДНҚ–ның екіншілей құрылымы – оның спиральдық құрылымы, яғни көптеген дезоксирибонуклеотид тізбектерінің оралым түрінде болатындығы. Әр тізбек былайша оралған: Оралымның әрбір орамы 10 қос нуклеотидтерден тұрады, бір орамның ұзындығы 3,4 нанометр /нм/ болады. Нуклеотидтердің ара қашықтығы 0,34 нм-ге тең. Оралымның диаметрі – 2 нм.

ДНҚ–ның үшіншілей құрылымында оралым кеңістікте бүктеліп қалады.

ДНҚ–ның негізгі биологиялық қызметі белок синтезделгенде оның құрамын реттеу және тұқым қуалайтын белгілерді ұрпақтан ұрпаққа жеткізу.

Толықтырушы принциптегі байланыс бізге ДНК молекуласының негізгі қасиетін - өзін-өзі еселей алатынын /репликация, редупликация/ түсінуге болады.

РНҚ – ның құрылысы және түрлері. ДНҚ – мен РНҚ – ның айырмашылықтары

РНҚ–да ДНҚ тәрізді нуклеотидтерден тұратын күрделі зат. ДНҚ–ға қарағанда РНҚ бір тізбекті болып келеді. РНҚ–ның иілгіш тармақталған жібі тізбектегі сутектік байланыстар арқылы бір-бірімен әрекеттесіп, бұралып, молекула ішінде екі оралымды учаске құрады. Бұл құрылым «жоңышқа жапырақтары», немесе «беде жапырақтары» деп аталады. Нуклеотидтері де төрт /А,Г,Ц,У/ түрлі болады. Бірақ азоттық негіздеріндегі айырмашылығы: тиминнің орнына урацил орналасады. РНК–ның тағы бір ерекшелігі: олардың құрамында көмірсутек /қант/ - рибоза болады. Рибонуклеин қышқыл ядрода, көбінесе протоплазмада кездеседі.

Тірі клеткаларда РНҚ–ның бірнеше түрлері бар: хабарлаушы /информациялық/ /и-РНҚ/, тасымалдаушы /транспорттық/ /т-РНҚ/ және рибосомалық /р-РНҚ/. Бұлар бір-бірінен құрамы, молекулалық массасы және атқаратын қызметі жағынан әр түрлі. Бұл РНҚ–ның әрқайсысы белоктар биосинтезінде ерекше роль атқарады.

РНҚ молекуласының біріншілей құрылымы дегеніміз ондағы нуклеотид қалдықтарының белгілі ретпен кезектесіп орналасуын айтады.

РНҚ–ның екіншілей құрылымы – оның полинуклеотидтік тізбегінің орамдалған түрі.

РНҚ–ның үшіншілей құрылымы сыртқы орта жағдайына /тұздар концентрациясы, температура/ байланысты бір тізбектің кеңістікте ретсіз немесе доп домалақ болып, не тығыз таяқша тәрізді түрінде орналасуын айтады.

Қорыта айтқанда, ДНҚ–мен РНҚ–ның айырмашылықтары төмендегідей:

1. Үш азотты негіз – аденин, гуанин, цитозин нуклеин қышқылдарының бәріне ортақ болып келеді. ДНК-ның құрамына тимин, ал РНҚ-ның құрамына урацил кіреді.

2. Чаргаффтың 4 ережесінің тек біреуін ғана РНҚ-ға қолдануға болады. Аденин және цитозин қосындысы гуанин және урацил қосындысына тең.
Г + У = А + Ц немесе Г + У / А + Ц = 1
3. ДНҚ–ның құрамында дезоксирибоза, ал РНҚ-да рибоза болады. Нуклеин қышқылдары құрамындағы пентозаның атына сәйкес дезоксирибонуклеин /ДНҚ/ және рибонуклеин /РНҚ/ болып аталады.

4. ДНҚ–ны тек клетканың ядросынан, ал РНҚ–ны цитоплазмадан да, ядродан да кездестіреміз.

5. ДНҚ клеткада генетикалық информацияны сақтаушы қызметін атқарады. РНҚ белок биосинтезіне қатысады. ДНҚ РНҚ–ның синтезін реттеп, тұқым қуалау белгілерінің берілуіне ықпал етеді.

6. ДНҚ молекуласы қос оралым болса, РНҚ бір тізбектен тұрады.


Пуриндік негіздердің ыдырауы
Адениндезаминаза және гуаниндезаминаза ферменттері аденинді гипоксантин мен аммиакқа, ал гуанинді ксантин мен аммиакқа сумен әрекеттесу /гидролиз/ арқылы ыдыратады. Гипоксантин және ксантин ксантиноксидаза ферментінің ықпалымен несеп қышқылына тотығады.

Несеп қышқылы адамда, ими тұрпатты /тәрізді/ маймылда, шошқада және құста пурин негіздерінің алмасуының ең ақырғы өнімі болады.

Жылқыда, итте, үй қоянында несеп қышқылы уриказа ферментінің әсерімен аллантоинға дейін тотығады.

Сонымен, сүт қоректілерде аммиак несеп нәріне, ал құста несеп қышқылына айналу арқылы зиянсызданады.



Пиримидиндік негіздердің ыдырауы
Пиримидиндік негіздерінің жануарлар тканьдеріндегі және кейбір микробтардағы ыдырауы урацилдың айналуы мысалында анықталған.

Пайда болған аммиак несеп нәрінің түзілуіне жұмсалады, ал ол несеппен шығады.

Цитозин дезаминденіп урацилге айналады.

Ал, урацилдың ыдырау жолы біздерге белгілі. Тимин де осы жолмен ыдырайды.


Нуклеин қышқылдарының биологиялық түзілуі

Нуклеин қышқылдарының биологиялық түзілуі негізгі 3 сатыдан тұрады:

а/ Пуриндік және пиримидиндік нуклеотидтердің түзілуі;

ә/ Нуклеотидтердің фосфорлануынан трифосфаттардың пайда болуы;

б/ Трифосфаттардың, ДНК – матрицасы болған жағдайда, нуклеин қышқылдарының молекуласына полимеризациялануы.
Нуклеин алмасуының нейрогуморальдық реттелуінің бұзылуынан подагра ауруы пайда болады. Буында, буын шеміршегінде, қынап сіңірінде, бүйректерде, терімен бұлшық еттерде несеп қышқылымен оның тұздарының кристалдары қабаттануынан түйіншіктер пайда болады. Түйіншіктер айналасында қабыну ошағы пайда болады. Подагра түйіншіктері көбінесе саусақ буындарында анық айқындала түседі.

Нуклеин алмасуы сәуле ауруларында күрт өзгереді. Радиация клетка құрамындағы тұқым қуалайтын материалға әсер етеді. ДНК-нің репликациясы, РНК-нің түзілуі бұзылып, клеткалардың бөлінуі тежеледі. Эритропоэз басылып лейкопения /қан құрамындағы лейкоциттердің азаюы/ пайда болады да ұзақ уақыт бойы жазылмайтын ойық жара /язва/ дамиды.

Нуклеин алмасуының бұзылуы тынжытас, яғни несеп жолына несеп қышқылының тұзынан пайда болған тастар байлануына әкеледі.

Нуклеин қышқылдары алмасуының реттелуі

Нуклеиннің алмасуы орталық жүйке жүйесімен, оның ең жоғарғы бөлімі – үлкен ми сыңарларының қыртысымен реттеледі.

Нуклеин алмасуы – ішкі секреция бездерімен реттеледі. Мысалы, РНК мен ДНК-нің түзілуі соматотропинмен, гидрокортизонмен, эстрадиолмен реттеледі. Кейбір стероидтық гормондар оперондардың репрессорлары болып келеді, ал бұл и-РНК мен белоктардың қарқынды түзілуіне әкеледі. Реакция магний және марганец иондарымен активтеледі.
Хромопротеидтердің алмасуы

Гемоглобин ыдырауының бірінші сатысында оның бір метинді көпіршесі үзіліп вердоглобин пайда болады. Вердоглобиннен глобин белогы және темір атомы бөлініп шығады, ал ими төрт пирролдық сақиналары метиндік көпіршелерімен байланысқан тізбекке айналады. Осылайша, жасыл түсті биливердин пигменті пайда болады. Биливердин ферменттік жолмен тотықсызданып, билирубинге айналады. Билирубин бауырдан өтпен өт қабына түседі.

Ішекте өт пигметтері бактериялардың әсеріне кенеледі. Бос билирубин стеркобилиногенге тотықсызданады да сыртқа шығарылады. Ауада стеркобилиноген стеркобилинге жеңіл тотығады.

Негізгі ұғымдар: пуриндік және пиримидиндік негіздер; нуклеотидтер; нуклеозидтер.

Бақылау сұрақтары:

1.Нуклеозид, нуклеотид неден тұрады?

2.Аденин, гуанин, урацил, имин, цитозин, нуклеотид, нуклеотидтерін атаңыз

3.ДНҚ-ның құрылысын айтыңыз

4.РНҚ-ның құрылысын, құрамын айтыңыз

5.ДНК-ның құрамына кіретін пентозаны атаңыз.

6.ДНҚ-ның бірінші-, екінші-, үшіші реттік құрылымдары деген не?

7.РНК-ның бірінші-, екінші, үшінші- реттік құрылымдары деген не?

8.Э.Чаргаффтың ережесін түсіндір

9. «Ерекшелік коэффициенті деген не?»

10.ДНК, РНК, үшін нуклеотидтердің саны қанша?

11.ДНК мен РНК ның айырмашылығы неде?



Ұсынылатын әдебиеттер:

Өзіңді тексер

1.Рекогнация дегеніміз? А) енгізуі; б) тануы; в)тасымалдауы; г)көшіруі; д)ұзаруы

2.Трансляция дегеніміз не? А) енгізуі; б) тануы; в)тасымалдауы; г)көшіруі; д)ұзаруы

3.Транскрипция дегеніміз? А) енгізуі; б) тануы; в)тасымалдауы; г)көшіруі; д)ұзаруы

4.Элонгация дегеніміз? А) енгізуі; б) тануы; в)тасымалдауы; г)көшіруі; д)ұзаруы

5.Рибосома тұрады? А)белоктардан, ДНК-дан; б) белоктардан, РНК-дан; в)белокатрдан, глюкозадан; г)белоктардан, липидтерден; д)белоктардан, рибозадан
Микромодуль 6 – Белок биосинтезі

Дәріс 14. Белок биосинтезі



  1. Ген туралы ұғым

  2. Белок биосинтезінің этаптары


Ген биохимиясы және генетикалық хабардың берілуі

Г е н – тұқым қуалаушылықтың материалдық бірлігі, ДНҚ молекуласының бөлігі болып табылады. Клетка ядросының хромосомаларында болады. Белгілі бір геннің хромосомада орналасу орнын локус деп атайды. Гендердің жиынтығын г е н о м дейді.

Қорыта айтқанда, геном деп ДНҚ-ның бүкіл молекуласын айтады. Әрбір ген бір белок құрылымы /полипептидтік тізбек/ туралы хабарды сақтайды. Сонымен, белоктың бір молекуласының синтезін анықтайтын ДНҚ-ның бөлігін г е н деп атайды.

Химиялық жағынан ген бір-бірімен байланысқан нуклеотидтердің ұзын тізбегі болып келеді. Мысалы, белок молекуласы 300 амин қышқылдарының қалдығынан тұратын болса, онда геннің ұзындығы, яғни ДНҚ-нің бөлігі 900 нуклеотидке тең.

Белоктың құрамына кіретін амин қышқылының түрі, оның орналасу реттері гендердегі сақтаулы хабарға байланысты. Сондықтан әр амин қышқылы және бүкіл белоктың құрылымы ДНҚ молекуласының тізбегіндегі хабарға сай болады. ДНҚ молекуласы белоктың молекуласынан үлкен.

Амин қышқылдарының саны 20, ал нуклеотидтер –4, демек амин қышқылдарының әрқайсысына бірнеше нуклеотидтен құралған үйлесім сәйкес келуге тиіс. Бұл сәйкес үйлесім үш нуклеотидтен тұрады, оны т р и п л е т деп атайды. Сонда белоктағы бір амин қышқылын ДНҚ-ның тізбегіндегі үш нуклеотид /триплет/ анықтайтын болады.

Себебі, егер белоктағы болатын әр 20 амин қышқылын бір нуклеотидпен кодтайтын болсақ, онда ДНҚ-да 20 нуклеотид болуы керек, ал шын мәнісінде негіздердің бар болғаны төртеу-ақ. Екі нуклеотидте аз, себебі олар тек 16 амин қышқылын ғана /42 – 16/ кодтай алады. Демек, үш нуклеотидтің үйлесімі 64 амин қышқылын /43 – 64/ кодтауға толығымен жетеді. Осы төрт негіздерден /А,Г,Ц,У/ үш үштен іріктеп ала отырып, сондай-ақ әрбір үштіктердегі негідердің тіркесу ретін ескере отырып, 64 қисындастыру құрастыруға болады. Біз, негіздердің төрт санынан-ақ 64 амин қышқылдарын кодта аламыз. Сірә, триплеттердің артық мөлшерде болуы амин қышқылдарының кейбіреулерінің бір ғана емес, бірнеше триплеттермен кодталады деп жорамалдайтын болса керек. Мысалы, аланин ГЦУ, ГЦЦ, ГЦА, ГЦГ триплеттерімен кодталады.

Инициациялайтын кодондарға АУГ, ГУГ, УУГ жатады. Олар рибосомада түзілетін полипептидтік тізбектің бас жағындағы амин қышқылын қосатын жерін анықтайды. Яғни, полипептидтік тізбектің түзілуі солардың біреуінен басталады.

Үш кодон /УАА, УАГ, УГА/ амин қышқылының белок молекуласына қосылуын кодтамайды және полипептидтік тізбектің түзіліп болғаны жөнінде ескертеді. Яғни, солардың біреуімен полипептидтік тізбектің түзілуі аяқталады. Бұл терминациялайтын кодондар.



Каталог: ebook -> umkd
umkd -> Мамандығына арналған Сұлтанмахмұттану ПӘнінің ОҚУ-Әдістемелік кешені
umkd -> Қазақстан Республикасының
umkd -> Қазақстан Республикасының
umkd -> Студенттерге арналған оқу әдістемелік кешені
umkd -> ПӘннің ОҚУ Әдістемелік кешені 5В011700 «Қазақ тілі мен әдебиеті» мамандығына арналған «Ұлы отан соғысы және соғыстан кейінгі жылдардағы қазақ әдебиетінің тарихы (1941-1960)» пәнінен ОҚытушыға арналған пән бағдарламасы
umkd -> «Балалар әдебиеті» пәніне арналған оқу-әдістемелік материалдар 2013 жылғы №3 басылым 5 в 050117 «Қазақ тілі мен әдебиеті»
umkd -> ПӘннің ОҚУ-Әдістемелік кешенінің
umkd -> 5 в 011700- Қазақ тілі мен әдебиеті
umkd -> 5 в 011700- Қазақ тілі мен әдебиеті
umkd -> «Филология: қазақ тілі» мамандығына арналған


Достарыңызбен бөлісу:
1   2   3   4   5   6   7   8


©engime.org 2017
әкімшілігінің қараңыз

енгізу | тіркеу
    Басты бет


материалдарды жүктеу