Эластин белоктары - тіндердің эластикалық қасиеттерін
қамтамасыз етеді және иілгіштікке жауап береді. Эластин-
гидрофильді белок, құрамында 750-дей аминқышқылы
қалдықтарынан құралған. Пролин мен глицин көп мөлшерде, ал
гидросипролин мен гидроксилизин азырақ, кездеседі. Коллагеннің
иілгіштік қасиетіне, лизин қалдықтарының көлденең байланыстар
арқылы жалғасуы нәтижесінде, түзілген – десмозин (изодесмозин)
құрылымы жауап береді. Лизиннің 4 қалдығы бірігіп десмозин
түзеді, олардың 3-еуі алдымен РР, В
6
дәрумендердің қатысуымен,
құрамында мысы бар лизилоксидаза ферментінің әсерінен, сәйкес
альдегидке дейін тотығады. Осы дәрумендердің және мыстың
жетіспеуі салдарынан десмозин сақинасының түзілуі бұзылады.
Эластин талшығындағы эластиндік кереге диаметрі 10 нм-дей,
микрофибрилл қабатымен жабылған. Эластин фибробластарда және
тегіс бұлшықетті клеткаларда тропоэластин (еритін ізашары)
түрінде синтезделеді, содан кейін полимерленеді, десмозин
түріндегі көлденең байланыстар түзіледі, нәтижесінде ерімейтін,
клетка сыртында орналасқан формасына айналады. Эластикалық
талшықтар суда ерімейді, жоғары тұрақтылыққа ие, алмасуы жоғары
жылдамдықта жүреді. Нативті эластин талшықтары, трипсин және
химотрипсиннің әсерінен қорытылмайды, пепсиннің қатысуымен
баяу ыдырайды. Ұйқы безінен проэластаза ферменті бөлінеді, ол
трипсинмен активтеніп, эластазға айналады. Эластаза әсерінен
эластин талшығы пептидтерге дейін ыдырайды. (12.5). [177].
Тіндерде бұл қызметті проэластаздар атқарады, олар эластин
талшықтарына әсер ете алмайды, ал тропоэластинді гидролиздейді
Бауырда трипсиннің ингибиторы α-антитрипсин синтезделеді,
ол эластинді протеолизден қорғайды. Эластаза макрофагтарда
және полиморфты ядролық лейкоциттерде синтезделеді, ол сілтілі
ортада жоғары белсенділік көрсетеді, арнайылығы төмен және
коллаген, протеогликан, гемоглобин, иммуноглобулиндерді
ыдыратады. Қалыпты жағдайда гепатоциттерде, өкпе макрофагында
синтезделетін альфа-1 антитрипсин лейкоциттердегі эластазаны
ингибирлейді. Эластаза альвеолалардың эластикалық қасиетін
төмендетеді. Өкпе эмфиземасы кезінде эластикалық талшықтардың
дегидратациялануы,
лейкоцитарлық
эластаза
белсенділігінің
жоғарылауынан болады. Бұзылған эластикалық талшықтар, қайта
қалпына келмейді. Қартаю процесі тіндердің эластикалық
қасиеттерінің жойылуымен байланысты.
459
Клеткадан тыс заттарда арг-гли-асп тізбектері бар, коллагенді
емес адгезивті белоктар қатары болады, бұлар белокты-лигандты
әрекеттесу қызметін атқарады. [2].