убиквитинирующей про‑ теиновой лигазой (E3) — убиквитин переносится на специфи-
ческий остаток лизина белка-мишени. В зависимости от типа
убиквитин-протеиновой лигазы убиквитин может быть перене-
сен на молекулу субстрата напрямую от E2, или же убиквитин
предварительно ковалентно связывается с реакционным цен-
тром E3, а затем присоединяется к субстрату.
Известные убиквитин-протеиновые лигазы по структуре ка-
талитических доменов можно разделить на три группы:
1) HECT (Homologous to E6AP Carboxyl Terminus);
2) RING (Really Interesting New Gene);
3) U-box или PHD.
HEСT-домены ковалентно связывают убиквитин, прини-
мая его от конъюгирующего фермента E2, а затем переносят
на субстрат. RING- и U-box-содержащие лигазы не образуют
тиоэфирной связи с убиквитином, а осуществляют его прямой
перенос от E2 на субстрат. В растительных организмах преи-
мущественно функционируют RING-содержащие SCF-подобные
убиквитиновые лигазы.
В ряде случаев полиубиквитинирование контролируется до-
полнительными U-box-домен-содержащими Е3-лигазами, кото-
рые в системе убиквитинирования также называют
Е4‑лигазы .
В геноме эукариотических организмов кодируются сотни
E3-лигаз различных классов, что говорит о чрезвычайной важ-
ности этих ферментов.
