Аминқышқылдар молекуласында амин ~NH
жүктеу/скачать 0,61 Mb.
|
Аминқышқылдар
| Петидтер-бұл А-аминқышқылдарынан құралған полиамидтер. Саны бойынша аминоқышқыл қалдықтарын
пептид молекуласы дипептидтерді, трипептидтерді, тетрапептидтерді және т. б. ажыратады. 10-ға дейін аминқышқылдарының қалдықтары бар пептидтер олигопептидтер, 10 – нан астам аминқышқылдарының қалдықтары полипептидтер деп аталады. 100-ден астам амин қышқылының қалдықтарын қамтитын табиғи полипептидтер ақуыздар деп аталады Ресми түрде пептидтерді поликонденсация өнімдері ретінде қарастыруға болады Пептидтегі аминқышқылдарының қалдықтары байланысты амидті (пептидными) байланыстары бар. Орналасқан тізбектің бір ұшы еркін амин тобы бар амин қышқылы N-соңы деп аталады. Екінші аяғы, онда еркін карбоксил тобы бар амин қышқылы С-ұшы деп аталады. Пептидтер мен ақуыздардың ерекшелігі екі маңызды сипаттамамен анықталады - аминқышқылдарының құрамы және аминқышқылдарының тізбегі. Пептидтер мен ақуыздардың аминқышқылдарының құрамы - олардың құрамындағы α-аминқышқылдарының табиғаты мен сандық қатынасы. Амин қышқылының құрамы негізінен хроматографиялық әдістермен пептидті және ақуыз гидролизаттарын талдау арқылы анықталады. Қазіргі уақытта мұндай талдау амин қышқылы анализаторларының көмегімен жүзеге асырылады. Амидтік байланыстар қышқыл және сілтілі ортада гидролизденуі мүмкін. Пептидтер мен ақуыздар гидролизденіп, қысқа тізбектер түзеді - бұл ішінара гидролиз деп аталады немесе аминқышқылдарының қоспасы (иондық түрде) - толық гидролиз. Пептидтердің гидролизі қышқыл немесе сілтілі ортада, сондай-ақ ферменттердің әсерінен пайда болуы мүмкін. Ферментативті гидролиз маңызды, өйткені ол селективті түрде жүреді, яғни. пептидтік тізбектің қатаң анықталған бөліктерін бөлуге мүмкіндік береді. Әдетте гидролиз қышқыл ортада жүзеге асырылады, өйткені сілтілі гидролиз жағдайында көптеген аминқышқылдары тұрақсыз болады. Айта кету керек, аспарагин мен глутаминнің амидті топтары гидролизге ұшырайды. Пептидтер мен ақуыздардың бастапқы құрылымы тізбектің кез-келген ұшынан аминқышқылдарының дәйекті бөлінуі және оларды анықтау арқылы анықталады. Нәруыз— молекулалары өте күрделі болатын амин қышқылдарынан құралған органикалық зат; тірі ағзаларға тән азотты күрделі органикалық қосылыс. Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының қатаң тәртіппен бірінен кейін бірінің орналасуын бірініші реттік құрылым анықтайды. Ақуызды құрайтын жүздеген, мыңдаған, миллиондаған а-аминқышқылдарының қалдықтары өзара пептидтік байланыс (— CO — NH—) арқылы жалғасады Молекуласының түрлеріне қарай белоктар фибриллярлық және глобулярлық болып екіге бөлінеді. Фибриллярлық белоктар суда және сұйылтылған тұзды ерітінділерде ерімейтін тұрақты заттар. Фибриллярлық белоктардың коллаген, фибрин, эластин түрі жіп тәріздес болады. Оларға альбуминдер, глобулиндер, гемоглобиндер жатады. Коллаген (грек. kolla – желім және ген) –склеропротеидтер тобына жататын фибриллалы нәруыз, жануарлардың дәнекер ұлпасының коллаген талшықтарының бір бөлігі. Коллаген жануарларда барлық ақуыздың үш бөлігіндей болғандықтан, ол дәнекер ұлпасының тарамыс, сіңір, шеміршек, тері, сүйек, балық қабыршағының маңызды құрамдас бөлігі, негізгі тірегі. Адам мен жануарлардың дәнекер тінінің талшығын коллаген талшықтары деп атайды. Адам мен жануарлардың дәнекер тінінің (ұлпасының) талшығын коллаген талшықтары деп атайды. Оның негізі коллаген ақуызынан тұрады. Эластин (серпімдіргіш) - жалғастырғыш тіндерің созылмалық талшықтарының негізгі құрам бөлігі болып саналатын, склеропротеидтер тобына жататын ақуыз(белок) Глобулярлық белоктардың полипептидтік тізбектері ықшамдалған сфералық немесе глобулярлық құрылымдарға тығыз оралған. Оларға: барлық ферменттер, анти денелер, кейбір гормондар, қан сары су альбумині және гемоглобин жатады. Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы ақуыздың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды. Аминқышқылдары қалдықтарының инсулиннің кейбір бөлігінде орналасуын мынадай тізбек түрінде көрсетуге болады: глицин—изолейцин—валин—глутамин, т.с.с. Табиғатта ақуыздардың кейбіреуі тек созылыңқы полипептидтік тізбекте болады. Мысалы, табиғи жібек талшығы — фибрионның құрылымы осындай. Ақуыздардың көбінің кеңістікте спираль тәрізді оратылуы екінші реттік құрылым деп аталады. Бұл құрылым, негізінен, спираль оралымдарында орналасқан — CO...HN— арасындағы сутектік байланыстар арқылы іске асады. Шиыршықтың бір орамында 3 және 5 аминқышқылдарының қалдықтары болады. Оралымдардың арақашықтықтары 0,54 нм шамасында. Полипептидтік тізбектің кеңістікте орналасуы: 1) α – спираль. 2) β – спираль. α-спираль Пептидтік тізбектің негізі тірегі спиральға бұралған, амин қышқылының радикалдары спиральдан сыртқа қарай айналады. Бұл құрылым кезінде аминқышқыл негіздері сутекті байланыспен қосылады. Бір спиарльді орамға 3,6 аминқышқыл қалдықтары қатысады (бір амин қышқылының NH -тобы мен басқа амин қышқылының СО-тобы). α-спиральді ақуыздар: миозин,- α-кератин β-құрылым пептидті тізбектердің негіздері иректелген конфигурацияны немесе бүктелген жапырақ тәрізді болып келеді. Бұл құрылым сутекті байланыспен байланысқан. β- құрылымды ақуыздардың түрлері: фибрион шелка β-кератин Ақуыздың құрамында жиырма түрлі аминқышқылдар болады. Әртүрлі ақуыздардың аминқышқылы құрамы жағынан да, олардың тізбектегі орналасу тәртібі жағынан да бір-бірінен айырмашылығы зор. Табиғатта ақуыз түрлерінің көп болуы да осыған байланысты. Мысалы, үш аминқышқылының қосылуынан алты түрлі, төрт қышқылдан жиырма төрт түрлі ақуыз изомерлері пайда болады. Ақуыз молекуласы амин қышқылдарының өзара моншақтай тізіле байланысқан полипептидтік тізбегінен құралады. Ақуыз молекуласының сыртқы пішіні екі түрлі болады. Шар тәрізді домалақ – глобулярлы ақуыздар. Бұларға альбуминдер, глобулиндер, гемоглобин, пепсин және өсімдік жасушасының ақуыздары жатады. Фибриллярлық (талшық тәріздес) ақуыздар. Бұларға бұлшық ет ақуызы – миозин, актин, сіңір ақуызы – коллаген және малдың жүні мен піллә жібегі ақуыздары жатады. Ақуыздық оралма тектес молекуласы биологиялық процестердің әсерінен, молекула арасындағы сутектік байланыс, —S—S— дисульфид көпіршесі, күрделі эфирлік көпірше және бүйір тізбектегі анион мен катиондар арасындағы иондық байланыстар арқылы өзара байланысады да, өте күрделі үшінші реттік құрылым түзіледі. Бұл кезде оралма құндақталып, шумаққа айналады (52-сурет). Үшінші реттік құрылым ақуыздың өзіне тән қасиеттері мен белсенділігіне жауап береді. Үшінші ретті құрылым домендер пішінімен анықталады. Домен – бұл ақуыздардың әртүрлі екінші ретті құрылымынан тұратын, нақты құрылым α и β аймақтарының қатынасына тәуелді, ақуыздардың үшінші ретті құрылымы глобулярлы және фибриллярлы болып бөлінеді және глобула деп аталатын құрылым түзіледі.. Үшінші ретті құрылымға тән байланыстар түрі: 1) дисульфитті - ковалентік байланыс,, цистеин қалдықтары аралығында түзіледі 2) сутекті – полярлы (зарядталған және зарядталмаған радикалдар аралығында); 3) гидрофобты әсерлесу Ақуыз молекуласы тек қана бір полипептидік тізбектен тұрса, оның құрылымдары бірінші, екінші және үшінші реттік болады. Ал ақуыз молекуласы екі және одан да көп полипепидік тізбектен құралса, онда төртінші реттік құрылым түзіледі. Төртінші реттік құрылым — кейбір ақуыздарда бірнеше полипептидтік тізбектердің бір-бірімен күрделі кешенді комплекстерге бірігуі. Мысалы, гемоглобин құрамына 141 аминқышқылының қалдығы кіретін төрт полипетидтік тізбектен және құрамында темір атомы бар ақуызды емес бөлшек гемнен комплекс түзеді. Гемоглобин тек осы құрылымда ғана оттекті тасымалдай алады. жүктеу/скачать 0,61 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|