Молекулалық биология дәрістер жиынтығы Кіріспе
жүктеу/скачать 0,87 Mb.
|
molekulalyk biologiya alpamysova gulzhayna
| Ферменттер
Жоспар 1.Ферменттер туралы түсінік. 2.Ферменттік катализ. 3.Коферменттер Фермент - биохимиялық әсерлесудің жылдамдығын арттыратын белок (яғни катализатор қызметін атқарады). Реакция жылдамдығы фермент жоқ кездегімен салыстырғанда 1010 есе артады. Субстрат (лат. "subsrtatum" - организм өсетін орта) 5" деп белгіленеді, - бұл молекула ферментпен (Е) өзара әсерлескеннен кейін өнімге (Р, продукт) айналады. Ферменттің белсенді орталығы - бұл белок молекуласының ерекше учаскесі. Мұнда субстраттар байланысып, фермент - субстрат (Е - 3) комплексі тұзіледі. Белсенді орталық әрдайым бар жоғы бірнеше амин қышқылдар қалдықтарынан тұрады. Бұл қалдықтар кеңістікте жақын орналасқанымен, белок желісінің бірізділігінде бір-бірінен алыс тұрады. Е - 8 комплексі міндетті түрде коваленттік байланыссыз тұзіледі, бірақ ол ұйымдасу үшін осалдау, дегенмен де өзара әрекеттесудің; сутектік байланыс, тұзды көпіршелер, гидро-фобтық күштер және атомдардың тығыз жиылуы сияқты ерекше түрлерінің есебінен іске асады. Бірақ ферментпен субстрат арасында коваленттік байланыс түзілетін кездері де белгілі, мысалы, ферменттің әсерімен сериндік протеазалар тобында аралық өнім пайда болғанда. Ферменттің ерекшелігі деп олардың өзінің субстратын басқа туыстас молекулалардан айыра алатын қабілетін айтады. Мұндай таңдампаздық фермент-субстрат өзара әрекеттесуінің ерекшелігінің жоғарылығымен түсіндіріледі. Бұл өзара әрекеттесудің ертеректегі "құлып пен кілт" деп аталатын моделі "индуциялық сәйкестік" идеясымен толықтырылды. Әртүрлі ферменттердің тану ерекшелігі әжептәуір құбылмалы - кейбір ферменттер реакция катализін бір ғана субстраттық, ал енді біреулері - бірнеше химиялық жағынан туыстас заттардың қатынасуымен жүргізе алады. Мысалы, формамидаза тек қана формаамидті, ал амидаза кез келген алифатикалық амидті гидролиздейді. "Құлып - кілт" үйлестігін ферменттердің ерекшелігін түсіндіру үшін XIX ғасырдың 90-шы жылдары Фишер ұсынған: фермментке (құлыпқа) тек өз субстраты (кілті) ғана дәл келеді.
леді. Әрі қарай индукциялық сәйкестік моделінің ұйымдасуы суб- страт конформациясының ферментпен байланысынан кейін шамалы өзгеруімен байланысты. Бұл жағдайда субстрат молекуласында кер- неу пайда болады деген сөз. Конформациялық өзгерістердің фермен- тпен субстратта болуы жайлы гипотеза олардың бір-бірімен байла- нысқаннан кейін, пішіні нағыз субстратқа ұқсас, молекулалардың ферментпен байланысатынын, бірақ өнімге айналмайтынын, яғни олар ингибитор (тежегіш) ролінде қызмет атқаратынын түсіндірді. Сөйтіп, дұрыс субстрат - "кілттің" сәйкес "құлыпқа" келуінен маңыздырақ екені белгілі болды. Ферменттер реакция жылдамдығын төмендегідей өзгертеді: Белсендірілген комплексті өтпелі кезеңнің бос энергиясын төмендету арқылы тұрақтандырады. Субстраттың ферментпен қосылған кезінде фермент - субстрат (Е - 5) комплексі түзілгенде энергияны арттырады. Нәтижесінде Е -5- комплексінің және өтпелі кезеңі күйінің бос энергиясының айырмашылығы азаяды. Белсенді ортаның микроқоршауын, сулық ортадан өзгеше күйде ұстауы арқылы. Амин қышқылдары қалдықтарының бүйірлік тізбектерінде, әсіресе белсенді орталықтың аймағында орналасқан электр зарядының пайда болу қасиеті, ол тізбектер су ортасында болғандығымен салыстырғанда өзгереді. Осының нәтижесінде бүйірлік тізбектер "жоғарғы реактивтілік" қабілетіне ие болады. Әсерлесетін атомдарды дұрыс бағыттан және бір-бірінен қажетті қашықтықта ұстай отырып, әсердің нәтижелі өтуін қамтамасыз етеді. Фермент жоқта атомдардың соқтығысуы химиялық әсерлесуге өте сирек әкеледі, себебі бұл жағдайда атомдардың дұрыс бағытталуы ешқашан байқалмайды. Ингибиторлар деп фермент пен байланыса отырып ферменттік әрекеттесудің бір сатысын тежейтін молекулаларды айтады. Ингибиторлар қайтымды және қайтымсыз болады. Фермент белсенділігінің реттелуі әртүрлі жолдармен жүреді, мысалы, зимогеннің (профермент) белсенділігінің көмегімен коваленттік модификация теріс кері байланыс тәрізді себептер септігін тигізеді. Зимоген - белсенді емес ферменттің бастауыш турі. Зимоген ферменттің белсенді түріне айналуы үшін, оның полипептидтік тізбегінің бір бөлігі ағытылуы тиіс. Мысалы, сериндік гипотеазалар тобындағы химотрипсиноген және трипсиноген сәйкес химотрипсин және трипсиннің зимогендері болып табылады. Коваленттік модификация деп ферменттің белсенділігін реттейтін шағын химиялық тобының коваленттік байланыс арқылы қосылуы немесе ажырауын айтады. Осындай модификацияның көмегімен әдетте ферменттің бейтарап турі белсендіріледі, немесе керісінше, белсенді фермент мүлде жойылмайды. Мысалы, сүткоректілердің клеткаларындағы гликоген - синтетаза глюкозаны гликогенге айналдырады. Фосфаттық топ сериндік қалдықтардың бүйірлік тізбектеріне ковалентті жалғасқанда, белсенділігі жоғалады және фосфат ажырасуымен қайтадан белсенділігі пайда болады. Ферменттік катализ. Клеткадағы бүкіл химиялық реакцияны жүргізетін белоктар - ферменттер екені белгілі. Енді ферменттердің қалай жүмыс істейтінін түсіну үшін басқа химиялық реакциялар қалай және қандай факторларға байланысты жүретінін қарастырып өтейік. Химиялық реакцияның жүруі әсерлесуге түсетін молекулалардың козғалыс энергиясына, қозғалу жылдамдығына тікелей байланысты. Химиялық әсерлер әртүрлі жылдамдықпен жүреді. Кейбір заттар бірден әсерлесе алмайды. Оларды ұзақ уақыт қыздыру керек немесе арнаулы аспаптар арқылы жоғарғы атмосфералық қысым беріледі, кейде күшті қышқыл қосып әрекеттестіреді. Ал кейбір заттар әсерге тез түсетіндігі соншама, одан жылу бөлініп шығып, тіпті жарылуы да мүмкін.
Азот қосылыстарының өмірде, күнделікті тіршілікте атқаратын ролі зор. Сол азоттың көзі болып табылатын газ күйіндегі молекулярлық азоттағы атомдар бір-бірімен үш ковалентті байланысады. Атомдарды осындай үш байланыспен біріккен молекулалардың реакцияға түсу қабілеті инертті газдардікімен бірдей деуге болады. Егер сол азотты сутегімен қалыпты жағдайда қосса, онда ешқандай әсерлесу жүрмейді. Ал енді 400-500 градусқа дейін қыздырсак, азоттың өте аз мелшерінің өзі реакцияға түсетінін көреміз. Енді қысымды күшейтіп 1000 атм. жеткізгенде азоттың 97 проценті сутегімен әрекеттесіп, ам-миак түзеді екен. Реакция жүру үшін әсерлесуге түсетін молекулалар бірімен-бірі атомдарының арасындағы байлаыысты үзе алатындай болып соқтығысуы керек. Газдардың молекулалары тұрақты қозғалыста болғанмен бір-бірімен соқтығысқан кезде кері серпіліп отырады. Атомдардың арасындағы байланысы әлсіз молекулалар мұндай жағдайда тез ыдырап, реакцияға оңай түседі. Жоғарыда айтылғаан азоттың атомдарының арасында үш байланыс болғандықтан оның молекулалары қалыпты жағдайда соқтығысқанда еш өзгеріске ұшырамайды. Егер температураны көтерсе (500°) ол молекулалардың жылдамдығы күрт жоғарылайды. Өте үлкен жылдамдықпен бір-біріне қарсы соқтығысқан кейбір молекулалар атомдарға бөлінеді. Ол атом лезде сутегі атомымен қосылысқа түседі. Ал қысымды 1000 атм. көтеру - молекулалардың тығыздығын 1000 есе арттыру деген сөз. Олай болса жоғарғы температурада үлкен жылдамдықпен соқтығысатын молекулалар саны да жүздеген есе өседі, яғни пайда болатын аммиак молекуласының саны артады екен. Керісінше, өте жылдам жүретін реакцияларды баяулату үшін ортаны салқындатады. Ферменттік катализ қандай әдіске сүйенеді? Қарапайым химиялық реакцияларды тездететін кәдімгі неорганикалық катализаторларға қарағанда, ферменттің реакция жүргізу механизмі казір жақсы белгілі. Фермент бірімен-бірі әрекеттесетін қосылыстармен уакытша байланысқа түсіп, реакцияның жүру жолын өзгертеді. Мысалы, А және Б молекулаларынан тұратын күрделі қосылысты сол молекулаларға ыдырату керек дейік. Ол реакцияның АБ—>А+Б болып жүретінін жазып қояйық. Осы АБ қосылысты фер-ментпен араластырғанда олардың арасында мынадай реакция жүреді: АБ + фермент — А - фермент + Б. Фермент АБ қосылысының құрамынан Б-ны ығыстырып шығарып, оның орнына өзі тұрады. Пайда болған уақытша байланыс "А-фермент" өте тұрақсыз, сондықтан тез ыдырап кетеді: "А-фермент —► А-фермент". Бұл реакция өте жылдам жүреді. Фермент реакциялардан еш өзгеріссіз шығады. Сонымен, ферменттер биологиялық катализатор болып табылады. Ол кәдімгі катализатормен салыстырғанда тек тірі организмдердің денесінде ғана кездеседі. Тек ферменттердің атқаратын қызметінің нәтижесінде ғана тірі организмдерде барлық ішкі химиялық өзгерістер және сыртқы ортамен зат алмасу процесі тоқтаусыз жүріп жатады. Тағы бір айырықша айтатын ферменттердің ерекшелігі - олар химиялық реакцияларды жұмсақ, қалыпты жағдайда (бөлме температурасында, қалыпты қысымда, бейтарап ортада ж. т. б.) жүргізеді. Ферменттерді зерттеу биологиялық екі процесті - жануарлардың ас қорыту және қанттық ашытқылар арқылы спиртке айналуын бақылаудан басталған. Ферменттің алғашқы әрекетін 1833 жылы байқаған. А. Пайсад және Ж. Персо спирттің солодтан тұнбаға түсіретін бір затының крахмалды қантқа айналдыратынын байқаған. Бұл белсенді бастаманы Пайен пен Персо диастаза (грек. "айыру") деп атап, оның қыздырғанда ыдырайтынын көрсеткен. Олар еңгізген "диастаза" атауы (термині) узақ уақыт түгел ферменттердін жалпы атауы ретінде қолданылды. Бірақ зерттеудің алғашқы кезеңдерінде анықталғандай ашытқының әсерімен болған ашу катализдік процесс екені анықталды. Осыдан фермент (лат. "fermentum " - ашу, іру) деген түсінік пайда болды. 1878 ж. неміс физиологы В. Кюне "энзим" (гр. "эн зимон" - ашытқының ішінде) атауын ұсынды. Бұл атау ашуға себепші ашытқының белсенді бастауына ғана қатысты емес, сондай-ақ басқада ферменттерге, мысалы, ас қорытуға қатысты ферменттерді қамтитын. 1897 ж. Э. Бухнер (1860-1917) қызық құбылысты ашты. Оның байқауынша, егер ашытқы клеткаларын құммен ысу арқылы талқандаса, одан кейін оның гидравликалық преспен шырынын алса, ол клеткадан тыс шырын қантты жылдам ашытады екен. Осы жаңалық Пастер мен Бертло екеуінің арасындағы ашу жөніндегі көзқарасқа тоқтау айтты, және ферменттерді бөліп алу, тазалау жөніндегі жүмыстарға бастау болды. Ең алғаш ашылған және мүқият тазаланған ферменттер оларды тудыратын клеткалардан тыс жұмыс жасайтын ас корыту ферменттері еді. Бұл бағыттағы жұмыстарда Дж. Самнер (1887-1955) 1926 жылы кристалл түрінде (тазаланбаған) өсімдік ферменті уреазаны және Нортроп ас қорыту ферменттері, пепсин және трипсинді кристалл түрінде алды. Қазір жүздеген ферментгер кристалл күйінде алды. Қазір жүздеген ферменттер кристалл күйінде алынды және бірнеше жүздеген ферменттер әртүрлі дәрежеде тазаланып, негізінен клеткадан тыс емес, оларды тудыратын клеткалармен байланысты ферменттерге көңіл аударылуда. Содан кейін біртіндеп ферменттердің саны көбейе бастады, оларға оңай және ықшамды ат қажет болды. Алғаш рет 1898 жылы Пьер Этиль Дюкло ферменттің атын сол фермент әсер ететін заттың атына "аза" деген тұрақты жұрнақ жалғап айту керек деген ұсыныс жасады. Бірақ "аза" жұрнағын "оза" жұрнағымен шатастырмау керек. "Оза" деген жұрнақпен басқа органикалық қосылыстар - көмірсулар (сахаридтердің аттары) аяқталады. Мысалы, сахароза, глюкоза, фруктоза т. б. Сонымен, фермент аты өзі әсер ететін заттың атымен байланысты. Мысалы, жоғарыда айтылған ферменттер уреаза, амилаза, нитрогеназа деп аталады. "Уреа" - мочевина, "амилум" - крахмал, "нитроген" - азот дегенді білдіреді. Яғни бұл ферменттердің аттары олардың қандай заттарға әсер ететінін көрсетіп тұр. Неге "пепсин", "трипсин", "папаин", "субтилизин" және т. б. кейбір ферменттер "аза" емес "ин" -мен аяқталады? Дюклоның ұсынысына дейін ашылған сол санаулы ферменттердің аттарын ерекшелеу үшін ол кезде "ин" жұрнағы жалғанған. Сонымен "ин" жұрнағымен аяқталған ферменттерді ең алғаш ашылған ферменттер деуге болады. Дюклоның ұсынысы осы күнге дейін қолданылып келеді. Бірақ ашылып жатқан ферменттердің саны күрт көбейгендіктен олардың аттарын да ыңғайлы ете түсу қажеттігі туды. Химиялық бір қосылысқа бірнеше ферменттер әртүрлі әсер ететіні анықталды. Бұл жерде реакцияға түсетін заттың атына қоса жүргізілетін химиялық процестің де аты ферменттің түрін анықтауға қатысатын болды. Мысалы, ксантин деген затты бір фермент тотықтырып, ал екінші фермент, керісінше, тотықсыздандыра алады екен. Ол екеуінде "ксантиназа" десек, оларды бір-бірінен ажырата алмаған болар едік. Сондықтан тотықтыратын ферментке - "ксантиноксидаза", то-тықсызданатындарға "ксантиндегидрогеназа" деген ат берілген. Соның өзінде де ғалымдардың алдында ферменттердің біріңғай халықаралық жүйесін жасау мәселесі тұрды. Осы мәселемен 1956 жылы халықаралық комиссия құрылды және оның құрамына дүние жүзінің белгілі энзимологтары кірді. Ол комиссияның құрамында академиктер А.Е. Браунштейн мен В.А. Энгельгардта болды. Сол комиссия қараған ферменттердің тізімі 1964 жылы жарық көрді. Онда 874 фермент тіркелген еді. 1972 жылы қайта қаралған тізімге ферменттердің жаңа түрлері еніп, ферменттер саны қазір 2500-ден асып отыр және оның тізімі үздіксіз толықтырылуда. XX ғасырда энзимология саласындағы мамандардың басты проблемасы ферменттерді тазалау және осы жолмен алынған ферменттердің қасиетін зерттеу болды. Дегенмен, соңғы жылдары тірі клетканың ішінде ферменттердің ұйымдасуына қайта көңіл бөле бастады, атап айтқанда ферменттердің пайда болуы, белсенділігінің реттелуі және өзара қатынасы қалай іске асырылатыны зерттелді. Фермент әсер ететін зат субстрат деп аталады. Мысалы, кәдімгі қантқа әсер ететін фермент сахароза; майларға (липидтерге) - липаза деп аталды т. с. с. Ұқсастығы анықталған ферменттердің тізімі өскен сайын бір субстратқа бірнеше ферменттің әсер ететіні айқындалды, бірақ олардың әрқайсысы өзінше әрекет етеді. Сондықтан олардың номенклатурасын ферменттердің химиялық өзгерістер әкелетін түріне қарап атау керек болды. Мысалы, сүт қышқылына бірнеше фермент әсер етеді. Бірқатар жануарлардың тканьдерінде, сондай-ақ бактериялар мен ашытқы (дрожжи) клеткаларында болатын ферменттер сүт қышқылынан екі атом сутегін алып, оны пирожүзім қышқылына айналдырады; бұл фермент лактикодегидрогеназа немесе лактатде-гидрогеназа деп аталды. Кейбір бактерияларда кездесетін басқа фермент біріншіге қарағанда сүт қышқылымен басқа реакцияны катализдейді; бұл реакцияда оттегінің екі атомы сүт қышқылымен әсерлесіп сірке қышқылын, көміртегінің қос тотығын және сутегінің асқын тотығын түзеді. Бұл фермент лактатооксидаза атына ие болды. Сөйтіп, Дюклоның ұсынысы ферменттердің атауын, олардың атқаратын қызметтері жөнінде ақпарат бар қарапайым әдісті қолдануды тудырды. Ферменттердің қасиетін білу практика үшін де өте маңызды. Медицина және фармакологияда, ботаника және микробиологияда бұл білім күнделікті қолданылады, ал кейбір өндірістер, әсіресе сыра ашыту, шындығында қолданбалы энзимология саласы болып табылады. Ферменттік реакциялардың сипаттамасы Ферменттер таза күйінде алынғанға дейін жануарлар мен өсімдіктер тканьдарынан немесе ашытқылардан алынған тазаланбаған сығындылар (экстракт) мен жұмыс жүргізіле бастағанда, ферменттік белсенділіктің кейбір сипаттамалары анықталған. Ферменттермен жүргізілген көптеген зерттеулер олардың реакция жүргізетін бір ғана орталығы болатынын көрсетіп отыр. Дәлірек айтқанда, бір полипептидтік тізбектен тұратын ферменттер үшін реакция орталығы әрқашан біреу. Мысалы, трипсин бір ғана полипептид тізбегінен (глобуладан) тұрады, оның бір ғана реакция жүргізетін орталығы бар. Яғни, онымен бір ғана реакцияға түсетін зат әрекеттесе алады. Егер фермент ұқсас бірнеше полипептидтен тұрса, оның бірнеше реакция орталығы болуы да мүмкін. Керісінше, фермент молекуласы әртүрлі полипептидтен тұрса, онда: ферменттің әртүрлі глобулаларындағы әртүрлі реакция орталықтары осы фермент жүргізетін бір күрделі реакцияның әртүрлі сатыларын іске асырады; белгілі реакцияны жүргізетін ферменттің белсенді орталығы тек әлгі әртүрлі глобулалар жиналғанда ғана құрылады, яғни реакция орталығы әртүрлі глобулалардың белгілі бөліктерінен ұйымдасады; 3) әртүрлі глобулалардан құралған фермент бір-біріне байланысы жоқ әртүрлі реакциялар жүргізуі мүмкін, мұндай ферментті поли- функционалды (көп бағытта қызмет ететін) деп атайды. Ферменттің химиялық реакция жүргізетін бөлігін оның белсенді орталығы дейді. Белсенді орталық әр түрлі амин қышқылдарының К-тізбегіндегі зарядталған топтардан құрылады. Бірақ белсенді орталықты құрайтын амин қышқылдары ешқашан белок тізбегінің бойында жанаса қатар орналаспайды. Мысалы, өзімізге белгілі бір ғана глобуладан тұратын трипсиннің активті орталығы тізбектегі 57-ші тұрған гистидиннің, 795-ші сериннің және 102-ші аспарагиннің зарядталған топтарынан тұрады. Немесе организмнің тыныс алу процесінде пируватты тотықсыздандырып, сүт қышқылына айналдыратын, молекуласы 4 глобуладан тұратын лактатдегидрогеназаны алайық. Оның бір глобуласының белсенді орталығы тізімдегі 30-шы тұрган аспарагиннің, 58-лизиннің, 85-тирозиннің, 101-аргининнің, 140-глутаминнің, 171-аргининің, 195-гистидиннің және 250-лизиннің зарядталған топтарынан құралған. Екінші мысалдан белсенді орталықтың көптеген амин қышқылдарынан тұра алатынын көруге болады. Бірнеше әртүрлі глобуладан тұратын күрделі ферменттің актинті орталығы әртүрлі глобулаларда орналасқан амин қышқылдарыиың жақындасуынан пайда болуы мүмкін. Белсенді орталықтың бір-бірінен өте алыс орналасқан амин қышқылдарынан пайда болуы, жоғарыда атап өткендей, полипептидтік тізбектің иіліп, пайда болған иірімдердің бір-біріне қатпарласып жинақталуының нәтижесі. Яғни, белок тізбегі белсенді орталыққа кіретін амин қышқылдары бір кеңістікте өзара жақын ор-наласатындай етіп иірімделеді. Белок молекуласының қомақты болып жиналуыпың мәні осында. Тізбектің белсенді орталыққа кірмейтін басқа орасан зор бөлігі ферментке неге қажет? Түсінікті болу үшін белсенді орталыққа кіретін амин қышқылдарын бейнелі түрде ферменттің қолдары делік. Адамға қол қаншалықты қажет болса, ферментке де амин қышқылдары соншалықты керек. Ферменттің белсенді орталығын құрап тұрган амин қышқылдары да ферменттің қызметі үшін қолдардай қажет. Бір жіпті екіге бөлу қажет болды делік. Екі қолымызбен жіптің екі шегінен ұстап қатты тартамыз. Бұл кезде білектегі, иықтағы, жауырындағы және кеудедегі бұлшық еттер жиырылып кернеу тудырады. Соның нәтижесінде жіп үзіліп кетеді. Дәл осы сияқты ферменттердің белсенді орталығынан басқа полипептид тізбегінің иірімдері ферменттің "денесін" құрап тұрады және реакция кезінде "жиырылып – жазылып" реакцияға түсетін заттың өзіне "кернеу" түсіреді. Тағы да бір мысал келтірейік. Енді біз қолымыздағы жіпті қаншама тартсақ та үзе алмадық делік. Мұндай жағдайда пышақпен кесіп үземіз. Пышақты тек жіпті кесу үшін ғана емес, сонымен қатар затты жону, тесу үшін т. б. мақсаттарға пайдалана аламыз.
Ферментпен салыстырғанда коферменттің құрамына амин қышқылдары кірмейді және олардың молекулалық массасы 1500 дальтоннан аспайды (ең кішкентай белок - инсулиннің молекулалық массасы 6000 дальтон). Олар ферментпен әртүрлі байланыста болады. Ферменттің коферментпен табиғи комплексін холофермент (ағыл. "хуул" - толық), ал коферментінен айырылған ферментті - апофер- мент дейді. Көптеген коферменттерді жануарлар дайын күйінде не- месе өсімдік пен микроорганизмдерден жартылай дайын күйінде ала- ды. Ол коферменттердің осылай алынган "шикі" түрін витаминдер дейміз. Пайдаланған әдебиеттер: Ашмарин А.Н. Молекулярная биология.Л., 1977 Уотсон Д.Ж.Молекулярная биология гена. –М.: Мир, 1978 Молекулярная биология: Структурная и биосинтез нуклеиновых кислот. Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функция белка. Тірі ағзалар үнемі қозғалыста және тепе-теңдікте болады, яғни ағзаға сырттан қоректік заттар еніп тұрады және керексіз өнімдер сыртқа шығарылады. Бұл құбылысты зат алмасу деп атайды. Зат алмасудың қалыпты жүруін орталық жүйке жүйесі және эндокрин (ішкі секреция) бездерінің гормондары реттейді. Эндокрин бездері өз әсерін ферменттер арқылы іске асырады. Ағзаның барлық клеткасында бір мезгілде белгілі ретпен және өзара үйлесімді де алуан түрлі химиялық реакциялар жүріп отырады. Ал ферменттер осы реакцияларды миллиондаған есе жылдамдатады. Тіршіліктің мағынасы да осында. Егер ферменттер қатыспаса, ағзадағы химиялық реакциялар өте баяу да тәртіпсіз жүрер еді. Мұндай жағдайда тіршілік өзі де болмайды. Сондықтан да ферменттер барлық тіршілік процестерінің негізі болып табылады. Ал ферменттер әсерінің қандай болмасын бұзылуы әртүрлі жайсыз құбылыстарға душар етеді. Ферменттер деп ағзадағы жүретін алуан түрлі биохимиялық процестерге катализатор ретінде әсер ететін белоктік табиғаты бар қосылыстарды айтады. Фермент деген атау ғалымдарға көптеген жылдардан бері белгілі болса да, оның табиғи қасиеті соңғы жылдары ғана анықтала бастады. Әдетте химиялық реакциялар жүру жылдамдығын шапшаңдататын заттарды катализаторлар деп атайтыны белгілі. Ал ферменттер Мұның қатысуынсыз қоректік заттардың ағзада сіңуі мүмкін емес. Осыған сәйкес ферменттерді биологиялық катализатор дер те атайды. өйткені олар тірі ағзадаға өтетін зат алмасу процесіне тікелей ат салысды. Фермент (латынның тілінде fermentum-ашу деген мағына береді. ) деген термеинмен қатар әдебиетте энзим (грек тілінде – enaym, en – ішкі, zyme – ашытқы деген мағына береді) деген сөз де қолданылады. Ферменттерді әне олар катализдейтін реакцияларды зерттейтін биохимия бөлімі энзимология деп аталады. Тірі клеткада зат алмасу процесі үздіксіз жүріп жатады. Зат алмасу процесі дегеніміз – белгілі бір тәртіппен кезектесіп келіп отыратын әртүрлі химиялық реакциялардың жиынтығы. Мұндай реакциялар клеткадан тыс жерде өте қиындықпен және мейләінше баяу жүреді. Ол үшін қатаң шарттар қажет. Тірі клеткада бұл реакциялардың жүрісін фрменттер тездетеді. Мысалы, асқорыту жолында крахмал моносахаридтерге, белок аминқышқылдарына ыдырайды. Бұл химиялық реакциялардың жылдамдығы тірі клеткадан тысқары жердегіден миллиондаған есе артық. Ферменттер - ағадағы химиялық реакциялардың жылдамдығын жүздеген және мыңдаған есе өзгерте алатын белокты заттар, атап айтқанда жекелеген қосындылардың синтезі мен ыдырауын, зат алмасу процестерін және тағы сол сияқтыларды шапшаңдататын аттар. жүктеу/скачать 0,87 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|