Тема 8: метаболизм белков в жкт. Гниение белков в кишечнике фундаментальное значение белков для жизни заключается в их пластической и биокаталитической функциях, без которых невозможно само существование


полноценные , а белки, в которых представлены  не все незаменимые аминокислоты, – как  неполноценные



Pdf көрінісі
бет2/19
Дата13.04.2023
өлшемі407,57 Kb.
#174440
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   19
Байланысты:
МЕТАБОЛИЗМ-БЕЛКОВ-В-ЖКТ.-ГНИЕНИЕ-БЕЛКОВ-В-КИШЕЧНИКЕ

полноценные
, а белки, в которых представлены 
не все незаменимые аминокислоты, – как 
неполноценные
.
Процесс обмена белков включает превращение в ЖКТ – энтеральный обмен
внутриклеточный (межуточный, интермедиарный) обмен, и образование конечных 
продуктов белкового обмена. 


80 
Под влиянием комплекса гидролитических ферментов молекулы белков пищи 
расщепляются до аминокислот, утрачивая таким образом свою видовую и тканевую 
специфичность и становясь доступными для клеток. Большая часть аминокислот 
всасывается через мембраны клеток тонкой кишки и попадают в кровь. 
Простые белки расщепляются до аминокислот, а простетические группы, в свою 
очередь, под действием соответствующих ферментов распадаются на более простые 
соединения. 
В ротовой полости белки пищи подвергаются только механическому 
измельчению, так как в слюне не содержится никаких протеолитических ферментов. 
Процесс химического превращения белков начинается в желудке. 
Переваривание белков в желудке 
Все пищеварительные ферменты относятся к классу гидролаз. Они 
синтезируются и секретируются в форме неактивных проферментов или зимогенов, 
поэтому не повреждают секреторные клетки, в которых осуществляется их синтез. 
Активация ферментов происходит в полости желудка и просвете кишечника. 
При активации происходит специфический протеолиз в области N-концевой 
части зимогена, что и приводит к образованию активного фермента. 
В желудке простые и сложные белки подвергаются физико-химическим и 
ферментативным превращениям. Обкладочные клетки слизистой оболочки желудка 
вырабатывают соляную кислоту, а главные клетки вырабатывают и секретируют 
пепсиноген – предшественник активного фермента 
пепсина
. Таким образом, 
желудочный сок содержит соляную кислоту и протеолитические ферменты, 
расщепляющие белки. Благодаря наличию соляной кислоты желудочный сок имеет 
кислую реакцию. Общее количество желудочного сока, выделяемое за сутки, составляет 
в среднем 2,5 л. 
Точная природа механизма образования соляной кислоты пока остается 
неизвестной, но установлено, что источником иона С1

является плазма. Секреция 
обкладочных клеток стимулируется гистамином и группой гормонов гастринов, 
вырабатываемых слизистой пилорической и привратниковой частей желудка. Соляная 
кислота выполняет в процессе пищеварения ряд важных функций. Она денатурирует 
белки тех пищевых продуктов, которые не подверглись термической обработке в 
процессе приготовления пищи, а денатурированные белки быстрее расщепляются 
ферментами, чем нативные; соляная кислота способствует их набуханию, увеличивая 
поверхность, а следовательно площадь контакта с ферментами. Это особенно 
относится к белкам кожи, сухожилий, соединительной ткани (коллагену, эластину, 
кератину) и другим трудно перевариваемым белкам. Под влиянием соляной кислоты 
пепсиноген (М.м. 40000) превращается в активный пепсин (М.м. 32700) вследствие 
отщепления N-концевого пептида. Кислая реакция желудочного сока является 


81 
оптимальной для проявления каталитического действия пепсина, поскольку в 
ферменте сильно доминирующими оказываются анионные группы. Наконец, соляная 
кислота обладает бактерицидными свойствами, а также способствует эвакуации пищи 
из желудка. 
Субстратами пепсина в желудке являются либо нативные белки пищи, либо белки, 
денатурированные при варке пищевых продуктов. Пепсин является эндопептидазой и 
быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованные карбоксильными 
группами ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), а также триптофана. 
Несколько медленнее пепсин гидролизует пептидные связи, образованные некоторыми 
другими аминокислотами, например лейцином и дикарбоновыми аминокислотами. 
Учитывая, что пища находится в желудке ограниченное время, считают, что in 
vivo пепсин гидролизует белки пищи в основном до смеси полипептидов различной 
степени сложности, получивших название пептонов. 
Из слизистой желудка человека, наряду с пепсином, был выделен еще один 
протеолитический фермент 


Достарыңызбен бөлісу:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   19




©engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет