80
Под влиянием комплекса гидролитических ферментов молекулы белков пищи
расщепляются до аминокислот, утрачивая таким образом свою видовую и тканевую
специфичность и становясь доступными для клеток.
Большая часть аминокислот
всасывается через мембраны клеток тонкой кишки и попадают в кровь.
Простые белки расщепляются до аминокислот, а простетические группы, в свою
очередь, под действием соответствующих ферментов распадаются на более простые
соединения.
В ротовой полости белки пищи подвергаются только механическому
измельчению, так как в слюне не содержится никаких протеолитических ферментов.
Процесс химического превращения белков начинается в желудке.
Переваривание белков в желудке
Все пищеварительные ферменты относятся к классу гидролаз. Они
синтезируются и секретируются в форме неактивных проферментов или зимогенов,
поэтому не
повреждают секреторные клетки, в которых осуществляется их синтез.
Активация ферментов происходит в полости желудка и просвете кишечника.
При активации происходит специфический протеолиз в области N-концевой
части зимогена, что и приводит к образованию активного фермента.
В желудке простые и сложные белки подвергаются физико-химическим и
ферментативным превращениям. Обкладочные клетки слизистой оболочки желудка
вырабатывают
соляную кислоту, а главные клетки вырабатывают и секретируют
пепсиноген – предшественник активного фермента
пепсина
. Таким образом,
желудочный сок содержит соляную кислоту и протеолитические ферменты,
расщепляющие белки. Благодаря наличию соляной кислоты
желудочный сок имеет
кислую реакцию. Общее количество желудочного сока, выделяемое за сутки, составляет
в среднем 2,5 л.
Точная природа механизма образования соляной кислоты пока остается
неизвестной, но установлено, что источником иона С1
является плазма. Секреция
обкладочных клеток стимулируется гистамином и группой гормонов гастринов,
вырабатываемых слизистой пилорической и привратниковой частей желудка. Соляная
кислота выполняет в процессе пищеварения ряд важных функций. Она денатурирует
белки
тех пищевых продуктов, которые не подверглись термической обработке в
процессе приготовления пищи, а денатурированные белки быстрее расщепляются
ферментами, чем нативные; соляная кислота способствует их набуханию, увеличивая
поверхность, а следовательно площадь контакта с ферментами. Это особенно
относится к
белкам кожи, сухожилий, соединительной ткани (коллагену, эластину,
кератину) и другим трудно перевариваемым белкам. Под влиянием соляной кислоты
пепсиноген (М.м. 40000) превращается в активный пепсин (М.м. 32700) вследствие
отщепления N-концевого пептида. Кислая реакция желудочного сока является
81
оптимальной для проявления каталитического
действия пепсина, поскольку в
ферменте сильно доминирующими оказываются анионные группы. Наконец, соляная
кислота обладает бактерицидными свойствами, а также способствует эвакуации пищи
из желудка.
Субстратами пепсина в желудке являются либо нативные белки пищи, либо белки,
денатурированные при варке пищевых продуктов. Пепсин является эндопептидазой и
быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованные карбоксильными
группами ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), а также триптофана.
Несколько медленнее пепсин гидролизует пептидные связи, образованные некоторыми
другими аминокислотами, например лейцином и дикарбоновыми аминокислотами.
Учитывая, что пища находится в желудке ограниченное время, считают, что in
vivo пепсин гидролизует белки пищи в основном до смеси
полипептидов различной
степени сложности, получивших название пептонов.
Из слизистой желудка человека, наряду с пепсином, был выделен еще один
протеолитический
фермент
Достарыңызбен бөлісу: 
