Издательский дом «Питер»
жүктеу/скачать 9,56 Mb. Pdf көрінісі
|
Диетология, 2012 (2)
| Экзокринная функция поджелудочной железы
имеет исключительно важ ное значение для пищеварения. Под влиянием психических, алиментарных, гу моральных и других раздражителей клетки ацинусов поджелудочной железы синтезируют и выделяют в двенадцатиперстную кишку более 20 проферментов и ферментов (главным образом гидролаз), которые участвуют в расщеплении в кишечнике различных составных частей пищи. Пищеварительные ферменты составляют около 90% белков панкреатического сока. Эту функцию поджелу дочной железы называют экболической в отличие от второй экзокринной функ ции — гидрокинетической, заключающейся в секреции воды, бикарбонатов (до 150 ммоль/л) и других электролитов. Гидрокинетическая функция поджелу дочной железы обеспечивает нейтрализацию кислого желудочного содержимо 83 84 Ãëàâà 2 го и создает в кишечнике щелочную среду, оптимальную для действия панкреа тических и кишечных ферментов. Панкреатические ферменты подразделяются на амилолитические (гидро лиз крахмала), протеолитические (гидролиз белков), липолитические (гидро лиз жиров) и нуклеолитические (гидролиз нуклеиновых кислот). Амилолитические ферменты — амилазы. Расщепление крахмала начина ет α амилаза, состоящая из нескольких изоферментов, и составляющая при мерно 20% белков в панкреатическом секрете. Основное количество этого фермента выделяется поджелудочной железой в активном виде. Сходный изо фермент синтезируется слюнными железами. α Амилаза расщепляет полиса хариды (крахмал, гликоген) до декстринов, мальтоолигосахаридов, мальтозы и незначительного количества глюкозы. Указанные полимеры далее превра щаются в глюкозу кишечными ферментами — мальтазой, γ амилазой, изомаль тазой. Липолитические ферменты — липазы . Липолиз осуществляется панкреа тическими ферментами, однако диагностическое значение в настоящее время имеет лишь липаза (гидролизует триглицериды). Из панкреатического сока выделена еще фосфолипаза (гидролиз фосфолипидов, лецитина) и карбоксил эстераза (гидролиз эфиров жирных кислот). Поджелудочная железа выделяет основное количество липазы (немного липазы содержится также в слюне и кишечном соке), расщепляющей триглицериды до моноглицеридов и жирных кислот, которые проходят через мембрану энтероцита. Липаза гидролизует водонерастворимый субстрат, что возможно лишь на поверхности мелких эмульгированных частиц жира. Одинаковые количества фермента проявля ют различную активность в зависимости от качества эмульсии: чем она тонь ше, тем выше активность фермента. Липаза активна в тонкой кишке в присут ствии желчных кислот, которые способствуют эмульгированию жиров. Протеолитические ферменты — протеазы. В панкреатическом соке их мно го (эндопептидазы — трипсин, химотрипсин, эластаза, экзопептидазы — кар боксипептидазы А и Б). Они относятся к группе сериновых протеаз и составля ют 44% от общего белка панкреатического сока. Существуют множественные формы трипсина и химотрипсина, как и желудочных пепсинов. Ацинарные клет ки не синтезируют активные протеолитические ферменты (это грозило бы са моперевариванием органа). Они выделяются в виде неактивных профермен тов, которые активируются в кишке. Первым активируется трипсиноген. Под действием кишечного фермента энтерокиназы он превращается в трипсин, а затем активные молекулы трипсина обеспечивают активацию других протео литических ферментов, включая трипсиноген (процесс активации продолжает ся уже аутокаталитически). С панкреатическим соком выделяются фактически два трипсиногена, со ставляющие около 19% всех его белков, два химотрипсиногена и две проэласта зы. Все они называются эндопептидазами, так как при гидролизе белков «раз рывают» внутренние связи между аминокислотами в середине их цепей, проду 84 Îñíîâû ôèçèîëîãèè è ïàòîôèçèîëîãèè ïèùåâàðåíèÿ 85 цируя пептиды. Эндопептидазы специфичны. Например, трипсин гидролизует лишь связи справа от лизина или аргинина, химотрипсин — в основном те, кото рые рядом с фенилаланином, тирозином и триптофаном. Эластаза способна гидролизовать эластин, белок соединительной ткани, а также другие белки. В от личие от эндопептидаз экзопептидазы разрывают в пептидных цепях Стерми нальную, т. е. конечную, связь (карбоксипептидазы) или первую, Nтерминаль ную (аминопептидазы), «освобождая», таким образом, аминокислоты одну за другой. В панкреатическом соке присутствует ингибитор трипсина — нефермент ный белок, тесно связанный с протеолизом. Его физиологическое значение зак лючается в предотвращении преждевременной активации трипсина в протоках поджелудочной железы. Определение его активности в сыворотке крови в дина мике имеет значение, свидетельствующее о воспалительнодеструктивных про цессах органа при гиперферментемии (синдром «уклонения ферментов»). Калликреин является протеолитическим ферментом поджелудочной же лезы. Активированный трипсином, он отвечает за образование в крови калли дина, гипотензивного полипептида, идентичного брадикинину, одному из ней ровазоактивных пептидов. жүктеу/скачать 9,56 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|