Кіріспе. Биохимия пәні. Биологиялық химия тірі ағзадағы заттардың химиялық табиғатын зерттейтін ғылым
Ферменттердің аталуы және жіктелуі
жүктеу/скачать 1,46 Mb.
|
Биохимия конспекты лекции
- Бұл бет үшін навигация:
- 3. Ферменттердің негізгі қасиеттері
| 2.Ферменттердің аталуы және жіктелуі
Белгілі болған ферменттер көп болды. Сондықтан оларды жүйелеу және атау қажет болды. Сонымен бірге әр түрлі ғалымдар ферменттерді атаған кезде әр түрлі принциптерді пайдаланды. 1961–ші жылғы Комиссия 3 принципті қарастырды. 1-ші – ферменттің химиялық табиғаты, яғни флавопротеидтерге жатады ма, әлде, пиридоксальфосфатпротеидтерге жатады ма ? Алайда бұл принцип жіктеу негізіне келмеді. 2-ші принцип – фермент әсер ететін субстраттың химиялық табиғаты. Бұл принцип бойынша бір кластың ішіндегі қосылыстарға әсер ететін, реакциялардың аралық өнімдеріне әсер ететін ферменттерді жіктеу қиын. Қабылданған жіктеу негізіне катализденетін реакцияның түрі алынды. Бұл реакцияның түрі кез-келген ферменттің әсері үшін арнайы болды. Сонымен, катализденетін реакцияның түрі мен субстраттың аты ферменттерді жүйелі атаудың негізі болды. Осы классификация бойынша ферменттерді 6 басты кластарға бөледі: 1.Оксидоредуктазалар; 3.гидролазалар; 5.изомеразалар; 2.трансферазалар; 4.лиазалар; 6. лигазалар. Оксидоредуктазалар – тотығу-тотықсыздану реакцияларын катализдейді. Оларға каталаза; пероксидаза ферменттері жатады. Трансферазалар – молекулалардың арасында немесе ішінде әр түрлі атомдарды, атомдардың топтарын және радикалдарды тасымалдауға қтысатын ферменттер. Оларға: ацилтрансфераза, фосфотрансфераза ферменттері жатады. 3. Ферменттердің негізгі қасиеттері Ферменттердің жоғары арнайылығы. Ферменттер өзінің субстраттық арнайылығымен және каталитикалық эффективтілігімен ерекшеленеді. Ферменттер белгілі бір реакцияны ғана жылдамдатады немесе тек белгілі бір субстратқа әсер етеді. Ферменттердің бұл қасиеті әсер ету "арнайылығы" деп аталады. Арнайылық субстраттық және каталитикалық деп екі түрге бөлінеді. Субстраттық арнайылық Ферменттердің өздері әсер ететін сусбстраттарын тани алуы және олармен әрекеттесу қабілеттілігі әртүрлі болады. Ферменттер субстраттық ерекшелігі дәрежесіне қарай үшке бөлінеді: Абсолюттік арнайылығы Стереохимиялық арнайылығы Салыстырмалы (топтық) арнайылығы І.Көптеген ферменттер бір субстратка (және бір реакция өніміне) абсолюттік арнайылық көрсетеді. Мысал ретінде, аргиназа ферментінің аргининді оринитинмен мочевинаға ыдырату реакциясы (а) және уреза ферментінің мочевинаны бикарбонатпен амиакқа ыдырату реакциясы (б), сонымен қатар, сахароза ферментінің тек сахарозаға әсер етіп, оны глюкоза мен фруктозаға ыдырату реакциялары (в) қарастырылады. 2.Кейде субстратпен активті орталықтың әрекеттесуі кезінде кеңістік немесе стереохимиялық арнайылықорын алады. Фермент бір ғана стереоизомерге әсер етеді. Реакцияның субстраты ретінде оптикалық изомер (цис-, транс – изомер) пайдаланылады. Мысалы, аспартаза ферменті D-аспартатқа емес, тек L-аспартатпен реакцияға түседі, нәтижесінде фумарат түзіледі (а), осы сияқты фумараза ферменті фумар қышқылының алма қышқылана айналу кайтымды реакциясын катализдейді (б), бірақ фумараттың цис-изомері болып есептелетін малеин қышқылына әсер ете алмайды 3. Көптеген ферменттер әртүрлі қосылыстарға әсер ете алады, мұндай ферменттерге салыстырмалы (топтық) арнайылық тән. Салыстырмалы арнайылығы бар ферменттер құрылымдары ұқсас, химиялық байланыстарының түрі бірдей қосылыстардың тобына әсер етеді. Каталитикалық арнайылық Кез келген фермент тек белгілі бір химиялық реакцияны катализдей алады. Бір реакцияның барысында келесі реакцияны жүргізбейді және қосымша өнімдер түзбейді. Мұны каталитикалық арнайылық деп атайды. Каталитикалық арнайылық химиялық реакциялардың сипатын және бағытын анықтайды. Ферменттер молекула мөлшерімен ерекшеленеді. Кейбіреулерінің молекулалық массасы онша үлкен емес 104дәрежесіндей. Көбіне олардың мөлшері және молекулалық массасы 1,5-104 мен 106 аралығында болады. Барлық белоктар сияқты ферменттер лабильді, сондықтан денатурацияланғанда активтілігі жойылады. Ферменттердің әсер ету эффективтілігі өте жоғары болады, бір молекула фермент бір минутта субстраттың 102-106 молекуласын катализдейді. Фермент активтілігінің реттелуі. Субстратпен бәсекелесе отыра, активті орталықпен қайтымды байланысатын қосылыстармен ферменттер ингибирлене алады. Бұдан өзге, белоктың басқа аймақтарына байланысуарқылы,қайтымсыз модификациялайтын реагенттер ферментті инактивацияға ұшыратады. Мұндай құбылыстар клетка жағдайында сирек кездеседі. Физиологиялық жағдайда, ферменттермен қайтымды байланысу нәтижесінде реакция жылдамдығын реттейтін реагенттер - эффекторлар деп аталады. Эффектордың немесе субстраттың аллостерикалық әсерлесуі суббірліктің конформациясын өзгертеді. Бұл ферменттің каталитикалық қасиетін өзгеріске ұшыратады. Эффектордың суббірлікпен әрекеттесуінен фермент конформациясының өзгеруі схема түрінде көрсетілген. Эффектор мен байланысқанда суббірліктердің біреуінің конформациясы өзгереді, ол эффектормен байланыспаған келесі суббірліктің конформациясына әсерін тигізіп, каталитикалық активтілігін өзгертеді. Дәрістің тақырыбы: Витаминдер жүктеу/скачать 1,46 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|